Clase de plegamiento de proteínas

Las proteínas totalmente α son una clase de dominios estructurales en los que la estructura secundaria está compuesta enteramente por hélices α , con la posible excepción de algunas láminas β aisladas en la periferia.

Algunos ejemplos comunes son el bromodominio , el pliegue de la globina y la homeocaja .

Las proteínas totalmente β son una clase de dominios estructurales en los que la estructura secundaria está compuesta enteramente por láminas β , con la posible excepción de algunas hélices α aisladas en la periferia.

Algunos ejemplos comunes incluyen el dominio SH3 , el dominio de hélice beta , el pliegue de inmunoglobulina y el dominio de unión al ADN B3 .

Las proteínas α+β son una clase de dominios estructurales en los que la estructura secundaria está compuesta por hélices α y láminas β que aparecen por separado a lo largo del esqueleto . Por lo tanto, las láminas β son mayoritariamente antiparalelas . ^{[ 4 ]}

Algunos ejemplos comunes son el pliegue de la ferredoxina , la ribonucleasa A y el dominio SH2 .

Las proteínas α/β son una clase de dominios estructurales en los que la estructura secundaria está compuesta por hélices α y láminas β alternadas a lo largo del esqueleto. Por lo tanto, las láminas β son mayoritariamente paralelas . ^{[ 4 ]}

Algunos ejemplos comunes incluyen el pliegue de flavodoxina , el barril TIM y las proteínas con repeticiones ricas en leucina (LRR), como el inhibidor de la ribonucleasa .

Las proteínas de membrana interactúan con las membranas biológicas insertándose en ellas o uniéndose a través de un lípido unido covalentemente. Son uno de los tipos de proteínas más comunes, junto con las proteínas globulares solubles , las proteínas fibrosas y las proteínas desordenadas . ^{[ 5 ]} Son dianas de más del 50 % de todos los fármacos modernos. ^{[ 6 ]} Se estima que entre el 20 % y el 30 % de todos los genes en la mayoría de los genomas codifican proteínas de membrana. ^{[ 7 ]}

Las proteínas intrínsecamente desordenadas carecen de una estructura tridimensional fija u ordenada . ^{[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]} Las IDP abarcan un espectro de estados desde totalmente desestructuradas hasta parcialmente estructuradas e incluyen ovillos aleatorios , glóbulos (pre) fundidos y grandes proteínas multidominio conectadas por enlaces flexibles. Constituyen uno de los principales tipos de proteínas (junto con las proteínas globulares , fibrosas y de membrana ). ^{[ 5 ]}

Las proteínas de hélice enrollada forman fibras largas e insolubles que participan en la matriz extracelular . Existen numerosas superfamilias de escleroproteínas , entre las que se incluyen la queratina , el colágeno , la elastina y la fibroína . Estas proteínas desempeñan funciones como la protección y el soporte, y la formación de tejido conectivo , tendones , matrices óseas y fibras musculares .

Las proteínas pequeñas suelen tener una estructura terciaria que se mantiene mediante puentes disulfuro ( proteínas ricas en cisteína ), ligandos metálicos ( proteínas que se unen a metales ) y/o cofactores como el hemo .

Numerosas estructuras proteicas son resultado del diseño racional y no existen en la naturaleza. Las proteínas pueden diseñarse desde cero ( diseño de novo ) o mediante variaciones calculadas de una estructura proteica conocida y su secuencia ( rediseño de proteínas ). Los enfoques de diseño racional de proteínas predicen secuencias proteicas que se plegarán en estructuras específicas. Estas secuencias predichas pueden validarse experimentalmente mediante métodos como la síntesis de péptidos , la mutagénesis dirigida o la síntesis de genes artificiales .