Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Cisteína

L -cysteine"},"ImageClass":{"wt":"skin-invert-image"},"ImageFileL1":{"wt":"Cysteine-from-xtal-3D-bs-17.png"},"ImageClassL1":{"wt":"bg-transparent"},"ImageCaptionL1":{"wt":"[[Bal...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita
Modelo giratorio de bola y varilla de cisteína

La cisteína ( / ˈ s ɪ s t ɪ iː n / ; [ 5 ] símbolo Cys o C [ 6 ] ) es un aminoácido proteinogénico semiesencial [ 7 ] con la fórmula HS−CH 2 −CH(NH 2 )−COOH . La cadena lateral tiol en la cisteína permite la formación de enlaces disulfuro y a menudo participa en reacciones enzimáticas como nucleófilo . La cisteína es quiral, pero tanto la D -cisteína como la L -cisteína se encuentran en la naturaleza. La L - cisteína es un monómero proteico en todos los organismos biológicos , y la D -cisteína actúa como molécula señalizadora en los sistemas nerviosos de los mamíferos. [ 8 ] La cisteína recibe su nombre por su descubrimiento en la orina, que proviene de la vejiga urinaria o quiste, del griego κύστις kýstis , "vejiga". [ 9 ]

El tiol es susceptible a la oxidación para dar el derivado disulfuro cistina , que desempeña un papel estructural importante en muchas proteínas . En este caso, a veces se utiliza el símbolo Cyx . [ 10 ] [ 11 ] La forma desprotonada generalmente también se puede describir con el símbolo Cym . [ 11 ] [ 10 ]

Cuando se utiliza como aditivo alimentario, la cisteína tiene el número E920.

La cisteína está codificada por los codones UGU y UGC.

Estructura

Al igual que otros aminoácidos (no como residuo de una proteína), la cisteína existe como un zwitterión . La cisteína tiene quiralidad l en la notación d / l antigua basada en homología con d- y l -gliceraldehído. En el sistema R / S más nuevo para designar la quiralidad, basado en los números atómicos de los átomos cercanos al carbono asimétrico, la cisteína (y la selenocisteína) tienen quiralidad R , debido a la presencia de azufre (o selenio) como segundo vecino del átomo de carbono asimétrico. Los demás aminoácidos quirales, que tienen átomos más ligeros en esa posición, tienen quiralidad S. Reemplazar el azufre por selenio da como resultado la selenocisteína .

( R )-Cisteína (izquierda) y ( S )-Cisteína (derecha) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Fuentes dietéticas

Algunos alimentos considerados ricos en cisteína incluyen aves de corral, huevos, carne de res y granos integrales. En dietas altas en proteínas, la cisteína puede ser parcialmente responsable de la reducción de la presión arterial y el riesgo de accidente cerebrovascular. [ 12 ] Aunque se clasifica como un aminoácido no esencial , [ 13 ] en casos raros, la cisteína puede ser esencial para bebés, ancianos e individuos con ciertas enfermedades metabólicas o que sufren síndromes de malabsorción . La cisteína generalmente puede ser sintetizada por el cuerpo humano en condiciones fisiológicas normales si hay una cantidad suficiente de metionina disponible a través de la vía de transulfuración .

Fuentes industriales

La mayor parte de la L -cisteína se obtiene industrialmente mediante la hidrólisis de materiales animales, como plumas de aves de corral o pelo de cerdo. A pesar de los rumores generalizados, [ 14 ] el cabello humano rara vez se utiliza como materia prima. [ 15 ] De hecho, los fabricantes de aditivos alimentarios o productos cosméticos no pueden legalmente obtener cabello humano en la Unión Europea. [ 16 ] [ 17 ]

Algunas fuentes de L- cisteína de origen animal utilizadas como aditivo alimentario contravienen las dietas kosher, halal, vegana o vegetariana. [ 14 ] Para evitar este problema, también se encuentra disponible L- cisteína sintética, que cumple con las leyes kosher judías y halal musulmanas , aunque a un precio más elevado. [ 18 ] La ruta sintética típica implica la fermentación con una cepa artificial de E. coli . [ 19 ] 

Alternativamente, Evonik (anteriormente Degussa) introdujo una ruta a partir de tiazolinas sustituidas . [ 20 ] Pseudomonas thiazolinophilum hidroliza el ácido 2 - amino-Δ 2 - tiazolina-4 - carboxílico racémico a l - cisteína. [ 19 ]

Biosíntesis

Síntesis de cisteína: La cistationina beta sintasa cataliza la reacción superior y la cistationina gamma-liasa cataliza la reacción inferior.

En los animales, la biosíntesis comienza con el aminoácido serina . El azufre se deriva de la metionina , que se convierte en homocisteína a través del intermediario S -adenosilmetionina . La cistationina beta-sintasa combina la homocisteína y la serina para formar el tioéter asimétrico cistationina . La enzima cistationina gamma-liasa convierte la cistationina en cisteína y alfa-cetobutirato . Esta vía se denomina vía de transsulfuración . En plantas y bacterias , la biosíntesis de cisteína también comienza a partir de la serina, que se convierte en O -acetilserina por acción de la enzima serina transacetilasa . La enzima cisteína sintasa , utilizando fuentes de sulfuro, convierte este éster en cisteína, liberando acetato. [ 21 ]

Funciones biológicas

El grupo tiol de la cisteína es nucleofílico y se oxida fácilmente. Su reactividad aumenta cuando el tiol se ioniza, y los residuos de cisteína en las proteínas tienen valores de pKa cercanos a la neutralidad, por lo que suelen encontrarse en su forma tiolato reactiva en la célula. [ 22 ] Debido a su alta reactividad, el grupo tiol de la cisteína desempeña numerosas funciones biológicas.

El grupo tiol en las proteínas generalmente se puede oxidar de las siguientes maneras, donde GSH es glutatión , GSSG es disulfuro de glutatión , RSH es una proteína que contiene un grupo tiol y R es el residuo de proteína. [ 23 ]

2 RSH → RSSR + 2 H + + 2 e −

La formación de disulfuro estabiliza la estructura plegada de las proteínas. La reducción de proteínas disulfuro puede ser realizada por la tiorredoxina o la tiorredoxina reductasa . [ 24 ] Es común en proteínas secretadas y de membrana que requieren una propiedad mecánica específica para funcionar, como la queratina . Se utiliza para la regulación de proteínas, como en el sistema ferredoxina-tiorredoxina .

RSH + GSSG ⇌ RSSG + GSH

La glutationilación es común en el citosol y las mitocondrias. Puede proteger el tiol reactivo y también puede realizar la regulación postraduccional de la proteína. La reducción de la proteína glutationilada puede ser realizada por GSH o glutaredoxina . [ 24 ]

RSH + H₂O₂ → RSOH + H₂O

La sulfenilación es común en la señalización redox . Es reversible con las peroxirredoxinas .

RSOH + H₂O₂ → RSO₂H + H₂O​​

La sulfinilación es una oxidación adicional, también común en la señalización redox. [ 25 ] Es reversible con sulfiredoxinas .

RSO₂H + H₂O₂ → RSO₃H + H₂O​​​​

La sulfonilación es una oxidación irreversible. A menudo se asocia con la sulfonilación o sulfoconjugación de hormonas esteroides . [ 26 ]

Precursor del antioxidante glutatión

Debido a la capacidad de los tioles para experimentar reacciones redox, los residuos de cisteína y cisteinilo poseen propiedades antioxidantes . Estas propiedades se expresan típicamente en el tripéptido glutatión , presente en humanos y otros organismos. La disponibilidad sistémica del glutatión oral (GSH) es insignificante; por lo tanto, debe biosintetizarse a partir de sus aminoácidos constituyentes: cisteína, glicina y ácido glutámico . Si bien el ácido glutámico suele ser suficiente, ya que el nitrógeno de los aminoácidos se recicla a través del glutamato como intermediario, la suplementación dietética con cisteína y glicina puede mejorar la síntesis de glutatión. [ 27 ]

Precursor de los cúmulos de hierro-azufre

La cisteína es una fuente importante de sulfuro en el metabolismo humano . El sulfuro en los cúmulos de hierro-azufre y en la nitrogenasa se extrae de la cisteína, que se convierte en alanina en el proceso. [ 28 ]

Unión de iones metálicos

Más allá de las proteínas hierro-azufre, muchos otros cofactores metálicos en las enzimas se unen al sustituyente tiolato de los residuos de cisteína. Ejemplos incluyen el zinc en los dedos de zinc y la alcohol deshidrogenasa , el cobre en las proteínas de cobre azul , el hierro en el citocromo P450 y el níquel en las hidrogenasas [NiFe] . [ 29 ] El grupo tiol también tiene una alta afinidad por los metales pesados , de modo que las proteínas que contienen cisteína, como la metalotioneína , se unirán fuertemente a metales como el mercurio, el plomo y el cadmio. [ 30 ] Los iones de plata también pueden unirse fuertemente a la cisteína y causar cambios en la estructura secundaria de los péptidos que contienen cisteína , por ejemplo, dando lugar a la formación de una hélice alfa . [ 31 ] Este también es el caso de los dedos de zinc, en los que los iones de plata pueden reemplazar al zinc y formar cúmulos estables de zinc/cisteína con una estructura de hélice alfa parcial. El grado de formación de la hélice alfa aumenta con el número de cisteínas. [ 32 ]

Funciones en la estructura de las proteínas

En la traducción de moléculas de ARN mensajero para producir polipéptidos, la cisteína está codificada por los codones UGU y UGC .

La cisteína se ha considerado tradicionalmente un aminoácido hidrófilo , basándose principalmente en el paralelismo químico entre su grupo tiol y los grupos hidroxilo en las cadenas laterales de otros aminoácidos polares. Sin embargo, se ha demostrado que la cadena lateral de la cisteína estabiliza las interacciones hidrófobas en micelas en mayor grado que la cadena lateral del aminoácido no polar glicina y el aminoácido polar serina. [ 33 ] En un análisis estadístico de la frecuencia con la que aparecen los aminoácidos en varias proteínas, se encontró que los residuos de cisteína se asocian con regiones hidrófobas de las proteínas. Su tendencia hidrófoba fue equivalente a la de aminoácidos no polares conocidos como la metionina y la tirosina (la tirosina es aromática polar pero también hidrófoba [ 34 ] ), las cuales fueron mucho mayores que las de aminoácidos polares conocidos como la serina y la treonina . [ 35 ] Las escalas de hidrofobicidad , que clasifican los aminoácidos desde los más hidrofóbicos hasta los más hidrofílicos, sitúan sistemáticamente a la cisteína hacia el extremo hidrofóbico del espectro, incluso cuando se basan en métodos que no se ven influenciados por la tendencia de las cisteínas a formar enlaces disulfuro en las proteínas. Por lo tanto, la cisteína ahora se agrupa a menudo entre los aminoácidos hidrofóbicos, [ 36 ] [ 37 ] aunque a veces también se clasifica como ligeramente polar, [ 38 ] o polar. [ 7 ]

La mayoría de los residuos de cisteína se unen covalentemente a otros residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro , los cuales desempeñan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. [ 39 ] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son ambientes reductores , los enlaces disulfuro son generalmente inestables en el citosol , con algunas excepciones que se indican a continuación.

Figura 2: Cistina (mostrada aquí en su forma neutra), dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro.

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman por oxidación del grupo tiol de los residuos de cisteína. El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina, no puede formar enlaces disulfuro. Los oxidantes más agresivos convierten la cisteína en los correspondientes ácidos sulfínico y sulfónico . Los residuos de cisteína desempeñan un papel importante al entrecruzar proteínas, lo que aumenta su rigidez y también les confiere resistencia a la proteólisis (ya que la exportación de proteínas es un proceso costoso, minimizar su necesidad resulta ventajoso). Dentro de la célula, los puentes disulfuro entre los residuos de cisteína dentro de un polipéptido sostienen la estructura terciaria de la proteína. La insulina es un ejemplo de proteína con entrecruzamiento de cisteína, en la que dos cadenas peptídicas separadas están conectadas por un par de enlaces disulfuro.

Las isomerasas de disulfuro de proteínas catalizan la correcta formación de enlaces disulfuro ; la célula transfiere ácido dehidroascórbico al retículo endoplasmático , que oxida el medio. En este medio, las cisteínas, en general, se oxidan a cistina y dejan de ser nucleófilas funcionales.

Además de su oxidación a cistina, la cisteína participa en numerosas modificaciones postraduccionales . El grupo tiol nucleofílico permite que la cisteína se conjugue con otros grupos, por ejemplo, en la prenilación . Las ubiquitina ligasas transfieren la ubiquitina a su ligando, proteínas y caspasas , que participan en la proteólisis durante el ciclo apoptótico. Las inteínas suelen funcionar con la ayuda de una cisteína catalítica. Estas funciones se limitan generalmente al medio intracelular, donde el ambiente es reductor y la cisteína no se oxida a cistina.

Papel evolutivo de la cisteína

La cisteína se considera un aminoácido "recién llegado", siendo el 17.º aminoácido incorporado al código genético . [ 40 ] [ 41 ] Similar a otros aminoácidos añadidos posteriormente como la metionina , la tirosina y el triptófano , la cisteína exhibe fuertes propiedades nucleofílicas y redox-activas. [ 42 ] [ 43 ] Estas propiedades contribuyen al agotamiento de la cisteína de los complejos de la cadena respiratoria , como los complejos I y IV , [ 44 ] ya que las especies reactivas de oxígeno ( ROS ) producidas por la cadena respiratoria pueden reaccionar con los residuos de cisteína en estos complejos, lo que lleva a proteínas disfuncionales y potencialmente contribuye al envejecimiento. La respuesta primaria de una proteína a las ROS es la oxidación de la cisteína y la pérdida de grupos tiol libres, [ 45 ] lo que resulta en un aumento de radicales tiilo y la reticulación de proteínas asociada. [ 46 ] [ 47 ] En contraste, otro aminoácido redox-activo que contiene azufre, la metionina, no exhibe estas propiedades bioquímicas y su contenido está relativamente aumentado en las proteínas codificadas mitocondrialmente . [ 48 ]

Aplicaciones

La cisteína, principalmente el enantiómero l , es un precursor en las industrias alimentaria, farmacéutica y de cuidado personal. Una de sus principales aplicaciones es la producción de aromas. Por ejemplo, la reacción de la cisteína con azúcares en una reacción de Maillard produce aromas cárnicos. [ 49 ] La l -cisteína también se utiliza como coadyuvante en la panificación. [ 50 ]

En el ámbito del cuidado personal, la cisteína se utiliza para la permanente , principalmente en Asia. La cisteína se emplea para romper los enlaces disulfuro de la queratina del cabello .

La cisteína es un objetivo muy popular para experimentos de marcaje selectivo con el fin de investigar la estructura y la dinámica biomolecular. Las maleimidas se unen selectivamente a la cisteína mediante una adición de Michael covalente . El marcaje de espín selectivo para EPR o RMN con relajación paramagnética mejorada también utiliza la cisteína de forma extensiva.

Reducción de los efectos tóxicos del alcohol

Se ha propuesto la cisteína como preventivo o antídoto para algunos de los efectos negativos del alcohol, incluyendo el daño hepático y la resaca . Contrarresta los efectos tóxicos del acetaldehído . [ 51 ] Se une al acetaldehído para formar el heterociclo metiltioprolina, de baja toxicidad . [ 52 ]

En un estudio con ratas , los animales de prueba recibieron una dosis LD90 de acetaldehído. Aquellos que recibieron cisteína tuvieron una tasa de supervivencia del 80%; cuando se administraron tanto cisteína como tiamina , todos los animales sobrevivieron. El grupo de control tuvo una tasa de supervivencia del 10%. [ 53 ]

En 2020 se publicó un artículo que sugiere que la L-cisteína también podría funcionar en humanos. [ 54 ]

N -acetilcisteína

La N -acetil- L -cisteína es un derivado de la cisteína en el que un grupo acetilo está unido al átomo de nitrógeno. Este compuesto se vende como suplemento dietético y se utiliza como antídoto en casos desobredosis de paracetamol . [ 55 ]

D-ribosa L-cisteína

La D -ribosa- L -cisteína ( riboceína ) es un compuesto químico desarrollado como profármaco de cisteína con el fin de aumentar la producción endógena de glutatión , un antioxidante intracelular natural. Estructuralmente, consta de D -ribosa , un azúcar pentosa involucrado en el metabolismo energético celular, unido químicamente a L -cisteína, un aminoácido necesario para la biosíntesis de glutatión . [ 56 ]

Oveja

Las ovejas necesitan cisteína para producir lana. Es un aminoácido esencial que obtienen de su alimento. Por consiguiente, durante las sequías, las ovejas producen menos lana; sin embargo, se han desarrollado ovejas transgénicas capaces de sintetizar su propia cisteína. [ 57 ]

Reacciones químicas

Debido a su multifuncionalidad, la cisteína experimenta diversas reacciones. Se ha prestado mucha atención a la protección del grupo tiol. [ 58 ] La metilación de la cisteína produce S-metilcisteína . El tratamiento con formaldehído produce la tiazolidina tioprolina . Con fosgeno y agentes carbonilantes relacionados, la cisteína produce procisteína .

La cisteína forma una variedad de complejos de coordinación al ser tratada con iones metálicos. [ 59 ] Este comportamiento de coordinación se observa en muchas metaloenzimas de cisteína-metal.

Seguridad

En relación con la mayoría de los demás aminoácidos, la cisteína es mucho más tóxica. [ 60 ]

Historia

En 1884, el químico alemán Eugen Baumann descubrió que la reducción de la cistina con zinc producía un monómero al que denominó "cisteína". [ 61 ] La fácil interconversión redox de la cisteína y la cistina ha "planteado más enigmas a los químicos de proteínas que cualquier otro aminoácido". [ 62 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Weast, Robert C., ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62.ª  ed.). Boca Raton, Florida: CRC Press. pág.  C-259. ISBN 0-8493-0462-8..
  2. ↑ "Datos de PubChem" .
  3. ^ Belitz, H.-D; Grosch, Werner; Schieberle, Peter (27 de febrero de 2009). Química de los Alimentos . Saltador. ISBN 978-3-540-69933-0.
  4. ↑ Kirste, Burkhard (23 de enero de 1998). " Cisteína archivada el 10 de noviembre de 2016 en Wayback Machine ". Descripción general de los aminoácidos . Universidad Libre de Berlín , Departamento de Biología, Química y Farmacia.
  5. ↑ "cisteína - Definición de cisteína en inglés por Oxford Dictionaries" . Oxford Dictionaries - Inglés . Archivado del original el 25 de septiembre de 2016. Consultado el 15 de abril de 2018 .
  6. ↑ "Nomenclatura y simbolismo para aminoácidos y péptidos (Recomendaciones IUPAC-IUB 1983)". Pure and Applied Chemistry . 56 (5): 595– 624. 1984. doi : 10.1351/pac198456050595 .
  7. 1 2 "La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos" . El mundo microbiano . Departamento de Bacteriología de la Universidad de Wisconsin-Madison. Archivado del original el 25 de mayo de 2013. Recuperado el 16 de septiembre de 2012 .
  8. ↑ Semenza, Evan R.; Harraz, Maged M.; Abramson, Efrat; Malla, Adarsha P.; Vasavda, Chirag; Gadalla, Moataz M.; Kornberg, Michael D.; Snyder, Solomon H.; Roychaudhuri, Robin (23 Sep 2021) [18 Aug 2021]. " La D-cisteína es un regulador endógeno de la dinámica de las células progenitoras neuronales en el cerebro de los mamíferos" . PNAS . 118 (39) e2110610118. Bibcode : 2021PNAS..11810610S . doi : 10.1073/pnas.2110610118 . PMC 8488618. PMID 34556581 .        
  9. ↑ Saffran, M. (abril de 1998). "Nombres de aminoácidos y juegos de salón: de nombres triviales a un código de una letra, los nombres de los aminoácidos han puesto a prueba la memoria de los estudiantes. ¿Es posible una nomenclatura más racional?". Biochemical Education . 26 (2): 116– 118. doi : 10.1016/s0307-4412(97)00167-2 . ISSN 0307-4412 . 
  10. 1 2 "Taller Amber - Tutorial A1 - Sección 1: Realizar algunas ediciones del archivo PDB" . ambermd.org . Archivado del original el 22 de mayo de 2022. Consultado el 2 de junio de 2022 .
  11. 1 2 Lee, Jumin; Hitzenberger, Manuel; Rieger, Manuel; Kern, Nathan R.; Zacharias, Martin; Im, Wonpil (21 de julio de 2020). " CHARMM-GUI admite los campos de fuerza de Amber" . The Journal of Chemical Physics . 153 (3): 035103. Bibcode : 2020JChPh.153c5103L . doi : 10.1063/5.0012280 . PMID 32716185. S2CID 220796795 .  
  12. ↑ Larsson, Susanna C.; Håkansson, Niclas; Wolk, Alicja (abril de 2015). "Cisteína dietética y otros aminoácidos e incidencia de accidentes cerebrovasculares en mujeres" . Stroke . 46 ( 4): 922– 926. doi : 10.1161/STROKEAHA.114.008022 . PMID 25669310. S2CID 14895681 .  
  13. ↑ "Cisteína - Enciclopedia de la Salud - Centro Médico de la Universidad de Rochester" . www.urmc.rochester.edu . Consultado el 13 de mayo de 2024 .
  14. 1 2 Véase, por ejemplo, Blech, Zushe Yosef (mayo de 2003). "Como montañas que penden de un hilo: cuestiones kosher en L-cisteína (Comentario sobre Chagiga I:8)" . MK News and Views . Vol. IV, n.º 6. Montreal Kosher – vía kashrut.com.    El rabino Blech no aborda la cisteína derivada del pelo de cerdo, que es casi con toda seguridad treyf .
  15. ↑ "VRG-News julio de 2007 -- el Grupo de Recursos Vegetarianos" . vrg.org . Consultado el 26 de agosto de 2024 .
  16. ↑ "Requisitos químicos de la UE" . Consultado el 24 de mayo de 2020. ...clorhidrato de L-cisteína o monohidrato de clorhidrato. No se debe utilizar cabello humano como fuente de esta sustancia .
  17. ↑ «Reglamento (CE) n.º 1223/2009 del Parlamento Europeo y del Consejo, de 30 de noviembre de 2009, relativo a los productos cosméticos» . Consultado el 28 de julio de 2021. ... ANEXO II LISTA DE SUSTANCIAS PROHIBIDAS EN PRODUCTOS COSMÉTICOS...416 Células, tejidos o productos de origen humano
  18. ↑ "Preguntas sobre ingredientes alimentarios: ¿Qué es la L-cisteína/cisteína/cistina?" . Grupo de Recursos Vegetarianos.
  19. 1 2Drauz , Karlheinz; Grayson, Ian; Kleemann, Axel; Krimmer, Hans-Peter; Leuchtenberger, Wolfgang; Weckbecker, Christoph (2007). "Aminoácidos". Enciclopedia de química industrial de Ullmann . doi : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2.
  20. ↑ Martens, Jürgen; Offermanns, Heribert ; Scherberich, Paul (1981). "Síntesis fácil de cisteína racémica". Angewandte Chemie Edición Internacional en inglés . 20 (8): 668. doi : 10.1002/anie.198106681 .
  21. ↑ Hell R (1997). "Fisiología molecular del metabolismo del azufre en las plantas". Planta . 202 (2): 138– 48. Bibcode : 1997Plant.202..138H . doi : 10.1007/s004250050112 . PMID 9202491 . S2CID 2539629 .  
  22. ↑ Bulaj G, Kortemme T, Goldenberg DP (junio de 1998). "Relaciones de ionización-reactividad para tioles de cisteína en polipéptidos". Biochemistry . 37 (25): 8965–72 . doi : 10.1021/bi973101r . PMID 9636038 . 
  23. ↑ Lo Conte, Mauro; Carroll, Kate S. (septiembre de 2013). "La bioquímica redox de la sulfenilación y sulfinilación de proteínas" . Journal of Biological Chemistry . 288 (37): 26480– 26488. Bibcode : 2013JBiCh.28826480L . doi : 10.1074/jbc.R113.467738 . ISSN 0021-9258 . PMC 3772195. PMID 23861405 .   
  24. 1 2 Winterbourn, Christine C.; Hampton, Mark B. (septiembre de 2008). "Química de tioles y especificidad en la señalización redox" . Free Radical Biology and Medicine . 45 (5): 549– 561. Bibcode : 2008FRBM...45..549W . doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2008.05.004 . PMID 18544350 . 
  25. ↑ Jacob, Claus; Holme, Andrea L.; Fry, Fiona H. (2004). "El interruptor del ácido sulfínico en las proteínas" . Org. Biomol. Chem . 2 (14): 1953– 1956. doi : 10.1039/B406180B . ISSN 1477-0520 . PMID 15254616 .  
  26. ↑ Strott, Charles A. (1 de octubre de 2002). "Sulfonación y acción molecular" . Endocrine Reviews . 23 (5): 703– 732. doi : 10.1210/er.2001-0040 . ISSN 0163-769X . PMID 12372849 .  
  27. ↑ Sekhar, Rajagopal V; Patel, Sanjeet G (2011). "La síntesis deficiente de glutatión subyace al estrés oxidativo en el envejecimiento y puede corregirse mediante la suplementación dietética con cisteína y glicina" . The American Journal of Clinical Nutrition . 94 (3): 847– 853. doi : 10.3945/ajcn.110.003483 . PMC 3155927. PMID 21795440 .  Icono de acceso abierto
  28. ↑ Lill R, Mühlenhoff U (2006). "Biogénesis de proteínas hierro-azufre en eucariotas: componentes y mecanismos" . Annu. Rev. Cell Dev. Biol . 22 (1): 457–86 . Bibcode : 2006ARCDB..22..457L . doi : 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538 . PMID 16824008 . 
  29. ↑ Lippard, Stephen J.; Berg, Jeremy M. (1994). Principios de química bioinorgánica . Mill Valley, CA: University Science Books. ISBN 978-0-935702-73-6.
  30. ↑ Baker DH, Czarnecki-Maulden GL (junio de 1987). "Función farmacológica de la cisteína en la mejora o exacerbación de las toxicidades minerales" . J. Nutr . 117 (6): 1003–10 . doi : 10.1093/jn/117.6.1003 . PMID 3298579 . 
  31. ↑ Fischer, Niklas; Tóth, Annamária; Jancsó, Atila; Thulstrup, Peter; Diness, Frederik (marzo de 2024). "Inducción de α-helicidad en péptidos mediante la coordinación de plata con cisteína" . Química una revista europea . 30 (31) e202304064. doi : 10.1002/chem.202304064 . PMID 38456607 . 
  32. ↑ Kluska, Katarzyna; Veronesi, Julia; Deniaud, Aurelién; Hajdu, Bálint; Gyurcsik, Béla; Bal, Wojciech; Krężel, Artur (enero de 2022). "Estructuras de los dedos de plata y un camino hacia su genotoxicidad" . Edición internacional Angewandte Chemie . 61 (12) e202116621. Código Bib : 2022ACIE...61E6621K . doi : 10.1002/anie.202116621 . PMC 9303758 . PMID 35041243 .  
  33. ↑ Heitmann P (enero de 1968). "Un modelo para los grupos sulfhidrilo en las proteínas. Interacciones hidrofóbicas de la cadena lateral de cisteína en micelas" . Eur. J. Biochem . 3 (3): 346– 50. doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x . PMID 5650851 . 
  34. ↑ "Revisión de aminoácidos (tutorial)" . Universidad Curtin. Archivado del original el 7 de septiembre de 2015. Consultado el 9 de septiembre de 2015 .
  35. ↑ Nagano N, Ota M, Nishikawa K (septiembre de 1999). "Fuerte naturaleza hidrofóbica de los residuos de cisteína en las proteínas" . FEBS Lett . 458 (1): 69–71 . Bibcode : 1999FEBSL.458...69N . doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID 10518936. S2CID 34980474 .  
  36. ↑ Betts, MJ; RB Russell (2003). "Aminoácidos hidrofóbicos" . Propiedades de los aminoácidos y consecuencias de las sustituciones, en: Bioinformática para genetistas . Wiley . Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  37. ↑ Gorga, Frank R. (1998–2001). "Introducción a la estructura de las proteínas: aminoácidos no polares" . Archivado del original el 5 de septiembre de 2012. Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  38. ↑ "Libro de Química Virtual: Estructura de los Aminoácidos" . Elmhurst College. Archivado del original el 2 de octubre de 2012. Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  39. ↑ Sevier CS, Kaiser CA (noviembre de 2002). "Formación y transferencia de enlaces disulfuro en células vivas" . Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 3 (11): 836– 47. Bibcode : 2002NRMCB...3..836S . doi : 10.1038 / nrm954 . PMID 12415301. S2CID 2885059 .  
  40. ↑ Osawa, S; Jukes, TH; Watanabe, K; Muto, A (marzo de 1992). "Evidencia reciente de la evolución del código genético" . Microbiological Reviews . 56 (1): 229– 264. Bibcode : 1992MbRev..56..229O . doi : 10.1128/mr.56.1.229-264.1992 . ISSN 0146-0749 . PMC 372862. PMID 1579111 .   
  41. ↑ Trifonov, Edward N. (septiembre de 2009). "El origen del código genético y de los primeros oligopéptidos" . Research in Microbiology . 160 (7): 481– 486. doi : 10.1016/j.resmic.2009.05.004 . PMID 19524038 . 
  42. ↑ Paulsen, Candice E.; Carroll, Kate S. (10 de julio de 2013). "Señalización redox mediada por cisteína: química, biología y herramientas para el descubrimiento" . Chemical Reviews . 113 (7): 4633– 4679. Bibcode : 2013ChRv..113.4633P . doi : 10.1021/cr300163e . ISSN 0009-2665 . PMC 4303468. PMID 23514336 .   
  43. ↑ Giles, Niroshini M; Watts, Aaron B; Giles, Gregory I; Fry, Fiona H; Littlechild, Jennifer A; Jacob, Claus (agosto de 2003). "Modulación de la función de la proteína de cisteína por metales y redox" . Química y biología . 10 (8): 677– 693. doi : 10.1016/s1074-5521(03)00174-1 . ISSN 1074-5521 . PMID 12954327 .  
  44. ↑ Moosmann, Bernd; Behl, Christian (febrero de 2008). "La cisteína codificada mitocondrialmente predice la longevidad animal" . Aging Cell . 7 (1): 32– 46. doi : 10.1111/j.1474-9726.2007.00349.x . ISSN 1474-9718 . PMID 18028257 .  
  45. ↑ Sohal, Rajindar S (2002-07-01). "Papel del estrés oxidativo y la oxidación de proteínas en el proceso de envejecimiento1, 2" . Free Radical Biology and Medicine . 33 (1): 37– 44. doi : 10.1016/S0891-5849(02)00856-0 . ISSN 0891-5849 . PMID 12086680 .  
  46. ↑ Jacob, Claus; Giles, Gregory I.; Giles, Niroshini M.; Sies, Helmut (2003-10-13). "Azufre y selenio: el papel del estado de oxidación en la estructura y función de las proteínas" . Angewandte Chemie International Edition . 42 (39): 4742– 4758. Bibcode : 2003ACIE...42.4742J . doi : 10.1002/anie.200300573 . ISSN 1433-7851 . PMID 14562341 .  
  47. ↑ Nauser, Thomas; Pelling, Jill; Schöneich, Christian (2004-10-01). "Reacción del radical tiilo con cadenas laterales de aminoácidos: constantes de velocidad para la transferencia de hidrógeno y relevancia para la modificación postraduccional de proteínas" . Chemical Research in Toxicology . 17 (10): 1323– 1328. doi : 10.1021/tx049856y . ISSN 0893-228X . PMID 15487892 .  
  48. ↑ Moosmann, Bernd; Hajieva, Parvana; Behl, Christian (2006), "La función antioxidante de la metionina proteica explica la evolución de un código genético no estándar en las mitocondrias", Free Radical Biology and Medicine , 41 402: S149–S150, doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2006.10.015
  49. ↑ Huang, Tzou-Chi; Ho, Chi-Tang (27 de julio de 2001). Hui, YH; Nip, Wai-Kit; Rogers, Robert (eds.). Ciencia y aplicaciones de la carne, cap. Sabores de los productos cárnicos . CRC. págs. 71–102 . ISBN  978-0-203-90808-2.
  50. ↑ "Ingredientes y colorantes alimentarios" . Administración de Alimentos y Medicamentos de EE. UU. Noviembre de 2004. Archivado del original el 12 de mayo de 2009. Consultado el 6 de septiembre de 2009 .
  51. ^ Otoyama, Ippo; Hamada, Hironobu; Kimura, Tatsushi; Namba, Haruchi; Sekikawa, Kiyokazu; Kamikawa, Norimichi; Kajiwara, Teruki; Aizawa, Fumiya; Sato, Yoshinobu M. (2019). "La L-cisteína mejora la fluidez sanguínea afectada por el acetaldehído: evaluación in vitro" . MÁS UNO . 14 (3) e0214585. Código Bib : 2019PLoSO..1414585O . doi : 10.1371/journal.pone.0214585 . PMC 6440629 . PMID 30925182 .  
  52. ↑ Salaspuro, Ville (2006). Interacción del alcohol y el tabaquismo en la patogénesis de los cánceres del tracto digestivo superior: posible quimioprevención con cisteína (Tesis doctoral). Universidad de Helsinki . pp. 41–44 . hdl : 10138/22689 . URN:ISBN:952-10-3056-9 . 
  53. ↑ Sprince H, Parker CM, Smith GG, Gonzales LJ (abril de 1974). "Protección contra la toxicidad del acetaldehído en la rata mediante L-cisteína, tiamina y ácido L-2-metiltiazolidina-4-carboxílico". Agents Actions . 4 (2): 125– 30. doi : 10.1007/BF01966822 . PMID 4842541. S2CID 5924137 .  
  54. ^ Eriksson, CJ Peter; Metsälä, Markus; Möykkynen, Tommi; Mäkisalo, Heikki; Kärkkäinen, Olli; Palmén, María; Salminen, Joonas E; Kauhanen, Jussi (20 de octubre de 2020). "Suplemento vitamínico que contiene L-cisteína que previene o alivia los síntomas de la resaca relacionados con el alcohol: náuseas, dolor de cabeza, estrés y ansiedad". Alcohol y alcoholismo . 55 (6): 660– 666. doi : 10.1093/alcalc/agaa082 . hdl : 10138/339340 . PMID 32808029 . 
  55. ↑ Kanter MZ (octubre de 2006). " Comparación de la acetilcisteína oral e intravenosa en el tratamiento de la intoxicación por paracetamol". Am J Health Syst Pharm . 63 (19): 1821–7 . doi : 10.2146/ajhp060050 . PMID 16990628. S2CID 9209528 .  
  56. ↑ "D-ribosa-L-cisteína" . PubChem, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. 10 de enero de 2026. Consultado el 16 de enero de 2026 .
  57. ↑ Powell BC, Walker SK, Bawden CS, Sivaprasad AV, Rogers GE (1994). "Ovejas transgénicas y crecimiento de la lana: posibilidades y estado actual". Reprod. Fertil. Dev . 6 (5): 615– 23. doi : 10.1071/RD9940615 . PMID 7569041 . 
  58. ↑ Milkowski, John D.; Veber, Daniel F.; Hirschmann, Ralph (1979). "Protección de tioles con el grupo acetamidometilo: clorhidrato de S-acetamidometil-L-cisteína". Organic Syntheses . 59 : 190. doi : 10.15227/orgsyn.059.0190 .
  59. ↑ Arnold, Alan P.; Jackson, W. Gregory (1990). "Estereospecificidad en la síntesis de los iones tris(( R )-cisteinato- N,S )- y tris(( R )-cisteinesulfinato-N,S)cobaltato(III)". Química Inorgánica . 29 (18): 3618–3620 . doi : 10.1021/ic00343a061 .
  60. ↑ Anderson, Mary E.; Meister, Alton (1987). "Entrega intracelular de cisteína". Azufre y aminoácidos azufrados . Métodos en enzimología. Vol. 143. págs. 313–325 . doi : 10.1016/0076-6879(87)43059-0 . ISBN   978-0-12-182043-5. PMID 3309557 . 
  61. ^ Baumann, E. (1884). "Ueber Cystin und Cysteïn" [ Sobre la cistina y la cisteína ] . Zeitschrift für psychologische Chemie (en alemán). 8 : 299–305 .De las páginas 301-302: "Die Analyse der Substanz ergibt Werthe, welche den vom Cystin (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ) verlangten sich nähern, […] nenne ich dieses Reduktionsprodukt des Cystins: Cysteïn". (El análisis de la sustancia [cisteína] revela valores que se aproximan a los requeridos por la cistina (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ), sin embargo, la nueva base [cisteína] puede reconocerse claramente como un producto de reducción de la cistina, al cual se le atribuye la fórmula [empírica] C 3 H 7 NSO 2 , [que] previamente [se había] atribuido a la cistina, [ahora] se le atribuye. Para indicar las relaciones de esta sustancia con la cistina, denomino a este producto de reducción de la cistina: "cisteína".) Nota: Las estructuras propuestas por Baumann para la cisteína y la cistina (ver p.302) son incorrectas: para la cisteína, propuso CH 3 CNH 2 (SH)COOH .
  62. ↑ Bradford Vickery, Hubert (1972). La historia del descubrimiento de los aminoácidos II. Una revisión de los aminoácidos descritos desde 1931 como componentes de las proteínas nativas . Advances in Protein Chemistry. Vol. 26. pp. 81–171 . doi : 10.1016/S0065-3233(08)60140-0 . ISBN   978-0-12-034226-6.

Lecturas adicionales

  • Nagano N, Ota M, Nishikawa K (septiembre de 1999). "Fuerte naturaleza hidrofóbica de los residuos de cisteína en las proteínas" . FEBS Lett . 458 (1): 69– 71. Bibcode : 1999FEBSL.458...69N . doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID 10518936. S2CID 34980474 .  
  • Holly (2005). Centro de información sobre cistinuria
  • Espectro de masas de cisteína
  • Instituto Internacional de Cálculos Renales. Archivado el 13 de mayo de 2019 en Wayback Machine.