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dominio GHKL

El dominio GHKL ( Girasa , Hsp90 , Histidina Quinasa , Mut L ) es un dominio proteico conservado evolutivamente . [ 2 ] Es un dominio ATPasa que se encuentra en varias proteínas...

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El dominio GHKL ( Girasa , Hsp90 , Histidina Quinasa , Mut L ) es un dominio proteico conservado evolutivamente . [ 2 ] Es un dominio ATPasa que se encuentra en varias proteínas de unión a ATP , como la histidina quinasa, la ADN girasa B, las topoisomerasas, [ 3 ] la proteína de choque térmico HSP90, [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] las ATPasas similares al fitocromo y las proteínas de reparación de errores de emparejamiento del ADN.

Puede encontrar más información sobre esta proteína en Proteína del mes: Topoisomerasa de ADN. [ 7 ]

Estructura

El plegamiento de este dominio consta de dos capas, alfa/beta, que contienen una lámina beta mixta de 8 hebras. [ 2 ]

Subfamilias

  • Proteína de choque térmico Hsp90, extremo N-terminal

InterPro : IPR020575 

  • Sensor histidina quinasa NatK, dominio C-terminal

InterPro : IPR032834 

Miembros

Referencias

  1. ↑ Prodromou C, Roe SM, Piper PW, Pearl LH (junio de 1997). "Una pinza molecular en la estructura cristalina del dominio N-terminal de la chaperona Hsp90 de levadura". Nat . Struct. Biol . 4 (6): 477– 82. doi : 10.1038/nsb0697-477 . PMID 9187656. S2CID 38764610 .  
  2. 1 2 Dutta R, Inouye M (enero de 2000). "GHKL, una superfamilia emergente de ATPasa/quinasa". Trends Biochem. Sci . 25 (1): 24– 8. doi : 10.1016/S0968-0004(99)01503-0 . PMID 10637609 . 
  3. ↑ Bellon S, Parsons JD, Wei Y, Hayakawa K, Swenson LL, Charifson PS, Lippke JA, Aldape R, Gross CH (mayo de 2004). "Estructuras cristalinas de la subunidad ParE de la topoisomerasa IV de Escherichia coli (24 y 43 kilodaltons): un solo residuo determina las diferencias en la potencia de la novobiocina contra la topoisomerasa IV y la ADN girasa" . Antimicrob . Agents Chemother . 48 (5): 1856– 64. doi : 10.1128/AAC.48.5.1856-1864.2004 . PMC 400558. PMID 15105144 .  
  4. ↑ Immormino RM, Dollins DE, Shaffer PL, Soldano KL, Walker MA, Gewirth DT (octubre de 2004). "Cambio conformacional inducido por ligando en el dominio N-terminal de GRP94, una chaperona Hsp90" . J. Biol. Chem . 279 (44): 46162–71 . doi : 10.1074/jbc.M405253200 . PMID 15292259 . 
  5. ↑ Roe SM, Ali MM, Meyer P, Vaughan CK, Panaretou B, Piper PW, Prodromou C, Pearl LH (enero de 2004). " El mecanismo de regulación de Hsp90 por la cochaperona p50(cdc37) específica de la proteína quinasa" . Cell . 116 (1): 87–98 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)01027-4 . PMID 14718169. S2CID 797232 .  
  6. ↑ Wright L, Barril X, Dymock B, Sheridan L, Surgenor A, Beswick M, Drysdale M, Collier A, Massey A, Davies N, Fink A, Fromont C, Aherne W, Boxall K, Sharp S, Workman P, Hubbard RE (junio de 2004). "Relaciones estructura-actividad en la unión de inhibidores basados ​​en purinas a isoformas de HSP90" . Chem. Biol . 11 (6): 775–85 . doi : 10.1016/j.chembiol.2004.03.033 . PMID 15217611 . 
  7. ↑ McDowall J (2006). "ADN Topoisomerasa" . Proteína del mes . InterPro.
Este artículo incorpora texto de dominio público Pfam e InterPro : IPR003594