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Hsp20

La familia de proteínas de choque térmico Hsp20 , también conocidas como proteínas de choque térmico pequeñas ( sHSP ), es una familia de proteínas de choque térmico . Los organ...

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La familia de proteínas de choque térmico Hsp20 , también conocidas como proteínas de choque térmico pequeñas ( sHSP ), es una familia de proteínas de choque térmico .

Los organismos procariotas y eucariotas responden al choque térmico u otro estrés ambiental induciendo la síntesis de proteínas conocidas colectivamente como proteínas de choque térmico (hsp). [ 1 ] Entre ellas se encuentra una familia de proteínas con un peso molecular promedio de 20 kDa, conocidas como proteínas hsp20. [ 2 ] Estas parecen actuar como chaperonas proteicas que pueden proteger a otras proteínas contra la desnaturalización y agregación inducidas por el calor. Las proteínas hsp20 parecen formar grandes agregados heterooligoméricos. Estructuralmente, esta familia se caracteriza por la presencia de un dominio C-terminal conservado , el dominio alfa-cristalina, de aproximadamente 100 residuos. Recientemente, se encontraron pequeñas proteínas de choque térmico (sHSP) en virus marinos ( cianófagos ). [ 3 ]

Función y regulación

Hsp20, como todas las proteínas de choque térmico, se encuentra en abundancia cuando las células están bajo condiciones de estrés. [ 4 ] Se sabe que Hsp20 se expresa en muchos tejidos humanos, incluyendo el cerebro y el corazón. [ 5 ] Hsp20 ha sido estudiada extensamente en miocitos cardíacos y se sabe que actúa como una proteína chaperona, uniéndose a la proteína quinasa 1 (PDK1) y permitiendo su transporte nuclear. [ 6 ] Además, se ha demostrado que la fosforilación de hsp20 afecta la estructura del citoesqueleto celular. [ 7 ] Debido a que hsp20 comúnmente forma dímeros consigo misma cuando se calienta, su función de chaperona puede verse muy afectada. [ 8 ]

pequeñas proteínas de choque térmico humanas

Referencias

  1. ↑ Lindquist S, Craig EA (1988). "Las proteínas de choque térmico". Annu. Rev. Genet . 22 : 631–677 . doi : 10.1146/annurev.ge.22.120188.003215 . PMID 2853609 . 
  2. ↑ Merck KB, de Jong WW, Bloemendal H, Groenen PJ (1994). "Estructura y modificaciones de la chaperona junior alfa-cristalina. De la transparencia del cristalino a la patología molecular" . Eur. J. Biochem . 225 (1): 1– 9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.00001.x . PMID 7925426 . 
  3. ↑ Maaroufi H, Tanguay RM (2013). "Análisis y filogenia de pequeñas proteínas de choque térmico de virus marinos y su huésped cianobacteria" . PLOS ONE . 8 (11) e81207. Bibcode : 2013PLoSO...881207M . doi : 10.1371/journal.pone.0081207 . PMC 3827213. PMID 24265841 .  
  4. ↑ LI, DC; Lan, Fan; Chen, Dian-Fu; Yang, Wei-Jun; Lu, Bo (2012). "Termotolerancia y función de chaperona molecular de la pequeña proteína de choque térmico HSP20 de la arquea hipertermófila Sulfolobus solfataricus P2" . Cell Stress & Chaperones . 17 (1): 103–8 . doi : 10.1007/s12192-011-0289- z . PMC 3227843. PMID 21853411 .  
  5. ↑ GC, Fan; G, Chu; EG, Kranies (mayo de 2005). "Hsp20 y su cardioprotección". Trends Cardiovasc. Med . 15 (4): 138– 41. doi : 10.1016/j.tcm.2005.05.004 . PMID 16099377 . 
  6. ↑ Yan Sin, Yuan; Currie, Susan; P Martin, Lauren; Wills, Tamara; S Baillie, George (2015). " La proteína de choque térmico pequeña 20 (Hsp20) facilita la importación nuclear de la proteína quinasa D 1 (PKD1) durante la hipertrofia cardíaca" . Cell Commun Signal . 13 : 16. doi : 10.1186/s12964-015-0094-x . PMC 4356135. PMID 25889640 .  
  7. ^ M. Dreiza, Catalina; M. Brophy, Colleen; Komalavilas, Padmini; J. Amueblar, Elizabeth; Joshi, Lokesh; A. Pallero, Manuel; E. Murphy-Ullrich, Joanne; von Rechenberg, Moritz; J. Ho, Yew-Seng; Richardson, Bonnie; Xu, Nafei; Zhen, Yuejun; M. Peltier, John; Panitch, Alyssa (2005). "El fosfopéptido transducible de la proteína de choque térmico 20 (HSP20) altera la dinámica del citoesqueleto" . La Revista FASEB . 19 (2): 261– 263. doi : 10.1096/fj.04-2911fje . PMID 15598710 . S2CID 28781928 .  
  8. ↑ van Montfort, RL; Basha, E; Friedrich, KL; Slingsby, C; Vierling, E (2001). "Estructura cristalina y ensamblaje de una proteína de choque térmico pequeña eucariota". Nature Structural Biology . 8 (12): 1025– 1030. doi : 10.1038/nsb722 . PMID 11702068 . S2CID 618916 .  
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