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proteína SMC

Las proteínas SMC representan una gran familia de ATPasas que participan en muchos aspectos de la organización y dinámica cromosómica de orden superior. Las proteínas SMC están ...

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Las proteínas SMC representan una gran familia de ATPasas que participan en muchos aspectos de la organización y dinámica cromosómica de orden superior. Las proteínas SMC están ampliamente conservadas en bacterias, arqueas y eucariotas. En eucariotas, funcionan como las subunidades centrales de la ATPasa de grandes complejos proteicos como la condensina, la cohesina y SMC5/6. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]

El término SMC deriva de una cepa mutante de Saccharomyces cerevisiae llamada smc1 (estabilidad de minicromosomas 1), que se identificó por su defecto en el mantenimiento de la estabilidad de los minicromosomas. [ 5 ] Después de que se caracterizó el producto génico de SMC1 , [ 6 ] y se descubrió que las proteínas homólogas eran esenciales para la estructura y la dinámica cromosómica en muchos organismos, el acrónimo SMC se redefinió para significar "Mantenimiento Estructural de los Cromosomas". [ 7 ]

Clasificación

SMC eucariotas

Los eucariotas poseen al menos seis proteínas SMC en cada organismo, las cuales forman tres heterodímeros distintos con funciones especializadas:

  • SMC1-SMC3 : Un par de SMC1 y SMC3 constituyen las subunidades centrales de los complejos de cohesina involucrados en la cohesión de las cromátidas hermanas. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]
  • SMC5-SMC6 : Un par de SMC5 y SMC6 funcionan como parte de un complejo aún sin nombre implicado en la reparación del ADN y las respuestas de los puntos de control. [ 14 ]
Figura 1. Evolución de las proteínas SMC: SMC c , SMC canónica; SMC nc , SMC no canónica; SMC 14 , ancestro de SMC1 y SMC4; SMC 23 , ancestro de SMC2 y SMC3; SMC5 56 , ancestro de SMC5 y SMC6.

Los emparejamientos de proteínas SMC en eucariotas, SMC1-SMC3, SMC2-SMC4 y SMC5-SMC6, son altamente específicos e invariables; hasta la fecha no se han reportado excepciones a estas combinaciones. Las comparaciones de secuencias revelan que SMC1 y SMC4, así como SMC2 y SMC3, comparten un alto grado de similitud, mientras que SMC5 y SMC6 forman un clado más distinto (Figura 1). [ 15 ] Se hipotetiza que el último ancestro común eucariota (LECA) poseía las seis proteínas SMC. Si bien SMC1-4 se conservan en todas las especies eucariotas conocidas, algunos linajes (como el ciliado Tetrahymena thermophila ) han perdido SMC5 y SMC6 durante la evolución, [ 16 ] [ 17 ] lo que sugiere que el complejo SMC5/6 puede no ser estrictamente esencial para la viabilidad de la célula eucariota.

Además de los seis subtipos, algunos organismos tienen variantes de proteínas SMC. Por ejemplo, los mamíferos tienen una variante de SMC1 específica de la meiosis , conocida como SMC1β. [ 18 ] El nematodo Caenorhabditis elegans tiene una variante de SMC4 que tiene una función especializada en la compensación de dosis . [ 19 ]

La siguiente tabla muestra los nombres de las proteínas SMC para varios organismos modelo y vertebrados: [ 20 ]

SMC procariotas

El origen evolutivo de las proteínas SMC es antiguo, y los homólogos están ampliamente conservados tanto en bacterias como en arqueas . [ 16 ]

  • SMC (tipo canónico): Muchas bacterias (p. ej., Bacillus subtilis ) y arqueas poseen proteínas SMC canónicas que se asemejan mucho a sus homólogas eucariotas. [ 25 ] Estas SMC bacterianas y arqueales forman homodímeros y se asocian con subunidades reguladoras para formar complejos similares a la condensina , SMC-ScpAB . Se hipotetiza que el ancestro eucariota (muy probablemente la arquea Asgard ) poseía dos tipos de proteínas SMC: una SMC canónica (SMC c ) y una SMC no canónica (SMC nc ). Se cree que las duplicaciones genéticas de estos dos tipos ancestrales dieron origen a las seis subfamilias de SMC presentes en el último ancestro común eucariota (LECA): SMC1-4 evolucionaron a partir del linaje canónico, mientras que SMC5 y SMC6 evolucionaron a partir del linaje no canónico (Figura 1). [ 16 ]
  • MukB : En algunas γ-proteobacterias , incluyendo Escherichia coli , la función SMC es llevada a cabo por una proteína distantemente relacionada llamada MukB. [ 26 ] MukB también forma homodímeros y, junto con subunidades reguladoras, se ensambla en un complejo MukBEF , que realiza funciones similares a las de la condensina en la organización de los cromosomas bacterianos.
  • MksB /JetC/EptC: Un tercer tipo de proteína SMC procariota, conocida como MksB, se ha identificado en ciertas especies bacterianas. Al igual que MukB, MksB forma un complejo similar a la condensina distantemente relacionado , MksBEF. [ 27 ] Más recientemente, se ha demostrado que un complejo variante llamado MksBEFG , que incluye una subunidad nucleasa MksG, funciona en la defensa de plásmidos. [ 28 ] [ 29 ] En otros linajes bacterianos, se han identificado sistemas ortólogos, incluidos JetABCD [ 30 ] [ 31 ] y EptABCD. [ 32 ] Estos sistemas se denominan colectivamente familia Wadjet de complejos similares a SMC.

En un sentido más amplio, varias proteínas con similitudes estructurales con SMC se consideran miembros de la superfamilia SMC.

  • En eucariotas, Rad50 es una proteína relacionada con SMC bien conocida que participa en la reparación de roturas de doble cadena de ADN. [ 33 ]
  • En las bacterias, varias proteínas relacionadas con la reparación del ADN también pertenecen a la familia SMC extendida, incluyendo SbcC , [ 34 ] RecF , [ 35 ] y RecN . [ 36 ]
  • En las arqueas, se ha identificado una subfamilia conocida como proteínas relacionadas con SMC específicas de arqueas ( ASRP ). [ 37 ] Las proteínas arqueales descritas anteriormente, como Sph1/2 [ 38 ] y ClsN (también conocida como coalescina ) [ 39 ] [ 40 ], ahora se consideran miembros de esta subfamilia ASRP.

Composición de subunidades de los complejos proteicos SMC

La composición de subunidades de los complejos proteicos SMC varía entre los distintos dominios de la vida. La tabla que aparece a continuación y las figuras 2 y 3 resumen los complejos representativos que se encuentran en eucariotas y procariotas .

Figura 2. Complejos SMC eucariotas
Figura 3. Complejos SMC procariotas

Todos los dímeros SMC, ya sean de origen eucariota o procariota, se asocian con una subunidad kleisina . En las condensinas y la cohesina , la subunidad kleisina se asocia además con un par de subunidades de repetición HEAT . [ 41 ] Cabe destacar que el complejo eucariota SMC5/6 contiene subunidades "kite" (elementos de hélice alada en tándem que interactúan con la kleisina) [ 42 ] en lugar de subunidades de repetición HEAT , [ 41 ] lo que lo hace estructuralmente más similar a complejos procariotas como SMC-ScpAB, MukBEF y MksBEF. Sin embargo, a diferencia de sus contrapartes procariotas típicamente homodiméricas, tanto las subunidades SMC como las kite en el complejo SMC5/6 son heterodiméricas, lo que resulta en una arquitectura de subunidades más elaborada. El complejo SMC5/6 y el complejo Wadjet (JetABCD) poseen cada uno una subunidad catalítica adicional: la ligasa SUMO Nse2 en SMC5/6, [ 43 ] y la nucleasa JetD en JetABCD. [ 30 ] [ 31 ]

Estructura molecular

Figura 4. Estructura básica de un complejo proteico SMC.

Estructura primaria

Las proteínas SMC tienen una longitud de entre 1.000 y 1.500 aminoácidos. Poseen una estructura modular compuesta por los siguientes dominios:

Estructura secundaria y terciaria

Los dímeros de SMC forman una molécula en forma de V con dos largos brazos de hélice enrollada (Figura 4). [ 44 ] [ 45 ] Para formar esta estructura única, un protómero de SMC se autopliega a través de interacciones de hélice enrollada antiparalelas , formando una molécula en forma de varilla. En un extremo de la molécula, los dominios N-terminal y C-terminal forman un dominio de unión a ATP . El otro extremo se denomina dominio de bisagra. Dos protómeros se dimerizan a través de sus dominios de bisagra y ensamblan un dímero en forma de V. [ 46 ] [ 47 ] La longitud de los brazos de hélice enrollada es de aproximadamente 50  nm. Estas hélices enrolladas "antiparalelas" tan largas son muy raras y se encuentran solo entre las proteínas SMC (y sus parientes como Rad50). El dominio de unión a ATP de las proteínas SMC está estructuralmente relacionado con el de los transportadores ABC , una gran familia de proteínas transmembrana que transportan activamente moléculas pequeñas a través de las membranas celulares. Se cree que el ciclo de unión e hidrólisis del ATP modula el ciclo de apertura y cierre de la molécula en forma de V. Sin embargo, aún quedan por determinar los mecanismos de acción detallados de las proteínas SMC.

Ensamblaje del holocomplejo

La formación de un complejo proteico SMC implica la asociación de un dímero SMC con subunidades no SMC (Figura 4). Primero, el dominio N-terminal de la subunidad kleisina se une a la región del cuello (un segmento de la hélice enrollada cerca del dominio de la cabeza) de una proteína SMC, [ 48 ] [ 49 ] [ 50 ] mientras que su dominio C-terminal se une a la región de la tapa (parte del dominio de la cabeza) de la otra subunidad SMC. [ 51 ] [ 50 ] Estas interacciones dan como resultado la formación de una arquitectura en forma de anillo. Como consecuencia, el trímero SMC-kleisina adopta una configuración asimétrica. Por consiguiente, la subunidad SMC unida al dominio N-terminal de la kleisina se denomina a veces ν-SMC, mientras que la unida al dominio C-terminal se denomina κ-SMC. Finalmente, dos subunidades con repeticiones HEAT (o dos subunidades KITE, según el complejo) se asocian con la región central de la kleisina, completando así el ensamblaje del holocomplejo. MukBEF y JetABC forman estructuras de orden superior mediante dimerización mediada por sus subunidades de kleisina, una configuración que a menudo se denomina "dímero de dímeros" (Figura 3).

Actividades moleculares

Los complejos proteicos SMC participan en una amplia gama de funciones cromosómicas, y se cree que cada complejo posee actividades moleculares distintas, adaptadas a su función específica. Asimismo, basándose en sus orígenes evolutivos y características estructurales conservadas, se ha sugerido que ciertas actividades moleculares podrían ser compartidas por varios complejos SMC.

Por ejemplo, se sabe que varios complejos SMC exhiben actividad de atrapamiento de ADN , en la cual el ADN queda atrapado topológicamente dentro de la estructura anular formada por sus largos brazos de hélice enrollada. Esta actividad se ha demostrado en la cohesina, [ 52 ] [ 53 ] la condensina, [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] y el complejo SMC5/6. [ 57 ]

Estudios más recientes han resaltado la extrusión de bucles de ADN como una actividad molecular conservada compartida por muchos complejos proteicos SMC. Los análisis de molécula única han demostrado que la condensina , [ 58 ] la cohesina , [ 59 ] [ 60 ] el complejo SMC5/6, [ 61 ] y Wadjet [ 62 ] son ​​capaces de extruir bucles de ADN de manera dependiente de ATP. Durante la extrusión de bucles, se cree que el ciclo ATPasa de las subunidades SMC está acoplado con interacciones dinámicas y multivalentes entre varias subunidades y el ADN. Es probable que estas interacciones ocurran de múltiples maneras, lo que hace que el mecanismo molecular de la extrusión de bucles sea altamente complejo y aún no se comprenda completamente. [ 63 ] [ 64 ]

Trastornos genéticos

Diversos trastornos genéticos se han relacionado con mutaciones en genes que codifican componentes o reguladores de los complejos proteicos SMC:

Reuniones internacionales de SMC

La investigación activa sobre las proteínas SMC comenzó en la década de 1990. A medida que aumentó el interés mundial en este campo, desde la década de 2010 se celebran regularmente reuniones internacionales dedicadas a las proteínas SMC. Estas reuniones, que se organizan aproximadamente cada dos años, abarcan una amplia gama de temas que reflejan las diversas funciones de los complejos proteicos SMC, desde la segregación cromosómica bacteriana hasta los trastornos genéticos humanos.

  • La décima reunión internacional de SMC (el 18º Simposio IMCB) "Proteínas SMC: de la molécula a la enfermedad", 29 de noviembre de 2013, Tokio , Japón.
  • La 1ª Reunión Internacional SMC ( Taller EMBO ) "Proteínas SMC: organizadores cromosómicos desde bacterias hasta humanos", 12-15 de mayo de 2015, Viena , Austria .
  • La 2ª reunión internacional SMC [ 75 ] "Proteínas SMC: organizadores cromosómicos desde bacterias hasta humanos", 13-16 de junio de 2017, Nanyo , Yamagata , Japón .
  • La 3ª reunión internacional SMC [ 76 ] ( Taller EMBO ) "Organización de genomas bacterianos y eucariotas por complejos SMC", 10-13 de septiembre de 2019, Viena , Austria .
  • La 4ª reunión internacional de la SMC ( Sociedad Bioquímica del Reino Unido) "Organización del genoma mediante complejos proteicos SMC", del 27 al 30 de septiembre de 2022, Edimburgo , Reino Unido .
  • La 5ª reunión internacional SMC [ 77 ] [ 78 ]（ Simposio internacional NIG & RIKEN 2024）"Complejos SMC: orquestando diversas funciones del genoma", 15-18 de octubre de 2024, Numazu , Shizuoka , Japón .
  • La 6ª reunión internacional SMC [ 79 ] ( Taller EMBO ) “Hilos de vida: complejos SMC en la estructura y dinámica de los cromosomas”, del 13 al 18 de diciembre de 2026 (programado), Bengaluru , India .

Véase también

Referencias

  1. ↑ Uhlmann F (2016). "Complejos SMC: del ADN a los cromosomas" . Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 17 (7): 399– 412. doi : 10.1038/nrm.2016.30 . PMID 27075410 . 
  2. ↑ Yatskevich S, Rhodes J, Nasmyth K (2019). "Organización del ADN cromosómico por complejos SMC" . Annu. Rev. Genet . 53 : 445–482 . doi : 10.1146/annurev-genet-112618-043633 . PMID 31577909 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  3. ↑ Peng XP, Zhao X (2023). "El complejo multifuncional Smc5/6 en la protección del genoma y la enfermedad" . Nat Struct Mol Biol . 30 (6): 724– 734. doi : 10.1038/s41594-023-01015-6 . PMC 10372777. PMID 37336994 .  
  4. ↑ Roy S, Adhikary H, D'Amours D (2024). "El complejo SMC5/6: plegando los cromosomas de nuevo en forma cuando los genomas se toman un descanso" . Nucleic Acids Res . 52 (5): 2112– 2129. doi : 10.1093/nar/gkae103 . PMC 10954462. PMID 38375830 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  5. ↑ Larionov VL, Karpova TS, Kouprina NY, Jouravleva GA (1985). "Un mutante de Saccharomyces cerevisiae con mantenimiento deficiente de plásmidos centroméricos". Curr Genet . 10 (1): 15– 20. doi : 10.1007/BF00418488 . PMID 3940061 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  6. 1 2 Strunnikov AV, Larionov VL, Koshland D (1993). "SMC1: un gen esencial de levadura que codifica una proteína putativa cabeza-varilla-cola es necesario para la división nuclear y define una nueva familia de proteínas ubicuas" . J. Cell Biol . 123 (6 Pt 2): 1635–1648 . doi : 10.1083/jcb.123.6.1635 . PMC 2290909. PMID 8276886 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  7. 1 2 Strunnikov AV, Hogan E, Koshland D (1995). "SMC2, un gen de Saccharomyces cerevisiae esencial para la segregación y condensación cromosómica, define un subgrupo dentro de la familia SMC" . Genes Dev . 9 (5): 587– 599. doi : 10.1101/gad.9.5.587 . PMID 7698648 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  8. 1 2 Michaelis C, Ciosk R, Nasmyth K (1997). "Cohesinas: proteínas cromosómicas que previenen la separación prematura de las cromátidas hermanas" . Cell . 91 (1): 35– 45. doi : 10.1016/S0092-8674(01)80007-6 . PMID 9335333 . 
  9. ↑ Guacci V, Koshland D, Strunnikov A (1998). "Un vínculo directo entre la cohesión de las cromátidas hermanas y la condensación cromosómica revelado mediante el análisis de MCD1 en S. cerevisiae" . Cell . 91 ( 1): 47– 57. doi : 10.1016/S0092-8674(01)80008-8 . PMC 2670185. PMID 9335334 .  
  10. 1 2 3 Losada A, Hirano M, Hirano T (1998). "Identificación de complejos proteicos SMC de Xenopus necesarios para la cohesión de cromátidas hermanas" . Genes Dev . 12 (13): 1986– 1997. doi : 10.1101/gad.12.13.1986 . PMC 316973. PMID 9649503 .  
  11. 1 2 3 Hirano T, Mitchison TJ (1994). "Una proteína heterodimérica de hélice enrollada necesaria para la condensación de cromosomas mitóticos in vitro". Cell . 79 (3): 449– 458. doi : 10.1016/0092-8674(94)90254-2 . PMID 7954811 . 
  12. ↑ Hirano T, Kobayashi R, Hirano M (1997). "Condensinas, complejo de condensación cromosómica que contiene XCAP-C, XCAP-E y un homólogo de Xenopus de la proteína Barren de Drosophila" . Cell . 89 (4): 511–21 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)80233-0 . PMID 9160743 . 
  13. ↑ Ono T, Losada A, Hirano M, Myers MP, Neuwald AF, Hirano T (2003). "Contribuciones diferenciales de la condensina I y la condensina II a la arquitectura cromosómica mitótica en células de vertebrados" . Cell . 115 (1): 109–21 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)00724-4 . PMID 14532007 . 
  14. ↑ Fousteri MI, Lehmann AR (2000). "Un nuevo complejo proteico SMC en Schizosaccharomyces pombe contiene la proteína de reparación del ADN Rad18" . EMBO J. 19 ( 7): 1691– 1702. doi : 10.1093/emboj/19.7.1691 . PMC 310237. PMID 10747036 .  
  15. ↑ Cobbe N, Heck MM (2004). "La evolución de las proteínas SMC: análisis filogenético e implicaciones estructurales". Mol. Biol. Evol . 21 (2): 332– 347. doi : 10.1093/molbev/msh023 . PMID 14660695 . 
  16. 1 2 3 Yoshinaga M, Inagaki Y (2021). "Ubicuidad y orígenes de las proteínas de mantenimiento estructural de los cromosomas (SMC) en eucariotas" . Genome Biol Evol . 13 (12) evab256. doi : 10.1093/gbe/evab256 . PMC 8665677. PMID 34894224 .  
  17. ↑ van Hooff JJE, Raas MWD, Tromer EC, Eme L (2025). "Las duplicaciones y pérdidas repetidas moldearon la evolución del complejo SMC desde los ancestros arqueales hasta los eucariotas modernos" . Cell Rep . 44 (7) 115855. doi : 10.1016/j.celrep.2025.115855 . hdl : 11370/c8ebbd65-d9db-4a2f-ac9b-dcb75b17c115 . PMID 40540396 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  18. 1 2 Revenkova E, Eijpe M, Heyting C, Gross B, Jessberger R (2001). "Nueva isoforma específica de la meiosis de SMC1 de mamíferos" . Mol . Cell. Biol . 21 (20): 6984– 6998. doi : 10.1128/MCB.21.20.6984-6998.2001 . PMC 99874. PMID 11564881 .  
  19. 1 2 Chuang PT, Albertson DG, Meyer BJ (1994). "DPY-27: un homólogo de la proteína de condensación cromosómica que regula la compensación de dosis de C. elegans a través de la asociación con el cromosoma X". Cell . 79 (3): 459– 474. doi : 10.1016/0092-8674(94)90255-0 . PMID 7954812 . S2CID 28228489 .  
  20. ^ Schleiffer, Alejandro; Kaitna, Susana; Maurer-Stroh, Sebastián; Glotzer, Michael; Nasmyth, Kim; Eisenhaber, Frank (marzo de 2003). "Kleisins: una superfamilia de socios de proteínas SMC bacterianas y eucarióticas" . Célula molecular . 11 (3): 571– 575. doi : 10.1016/s1097-2765(03)00108-4 . ISSN 1097-2765 . PMID 12667442 .  
  21. ↑ Saitoh N, Goldberg IG, Wood ER, Earnshaw WC (1994). "ScII: una proteína de andamiaje cromosómico abundante es miembro de una familia de ATPasas putativas con una estructura terciaria predicha inusual" . J Cell Biol . 127 (2): 303–318 . doi : 10.1083/jcb.127.2.303 . PMC 2120196. PMID 7929577 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  22. ↑ Lieb JD, Albrecht MR, Chuang PT, Meyer BJ (1998). "MIX-1: un componente esencial de la maquinaria mitótica de C. elegans ejecuta la compensación de dosis del cromosoma X" . Cell . 92 (2): 265–277 . doi : 10.1016/s0092-8674(00)80920-4 . PMID 9458050 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  23. 1 2 Saka Y, Sutani T, Yamashita Y, Saitoh S, Takeuchi M, Nakaseko Y, Yanagida M (1994). "Fission yeast cut3 y cut14, miembros de una familia de proteínas ubicuas, son necesarios para la condensación y segregación cromosómica en la mitosis" . EMBO J. 13 ( 20): 4938– 4952. doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06821.x . PMC 395434. PMID 7957061 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  24. ↑ Lehmann AR, Walicka M, Griffiths DJ, Murray JM, Watts FZ, McCready S, Carr AM (1995). " El gen rad18 de Schizosaccharomyces pombe define un nuevo subgrupo de la superfamilia SMC involucrado en la reparación del ADN" . Mol Cell Biol . 15 (12): 7067–7080 . doi : 10.1128/MCB.15.12.7067 . PMC 230962. PMID 8524274 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  25. ↑ Britton RA, Lin DC, Grossman AD (1998). "Caracterización de una proteína SMC procariota involucrada en la partición cromosómica" . Genes Dev . 12 (9): 1254– 1259. doi : 10.1101/gad.12.9.1254 . PMC 316777. PMID 9573042 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  26. ↑ Niki H, Jaffé A, Imamura R, Ogura T, Hiraga S (1991). "El nuevo gen mukB codifica una proteína de 177 kd con dominios de hélice enrollada involucrados en la partición cromosómica de E. coli" . EMBO J. 10 ( 1): 183–193 . doi : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb07935.x . PMC 452628. PMID 1989883 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  27. ↑ Petrushenko ZM, She W, Rybenkov VV (2011). " Una nueva familia de condensinas bacterianas" . Mol. Microbiol . 81 (4): 881– 896. doi : 10.1111/j.1365-2958.2011.07763.x . PMC 3179180. PMID 21752107 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  28. ↑ Böhm K, Giacomelli G, Schmidt A, Imhof A, Koszul R, Marbouty M, Bramkamp M (2020). " Organización cromosómica mediante un sistema condensina-ParB conservado en la actinobacteria Corynebacterium glutamicum" . Nat Commun . 11 (1): 1485. Bibcode : 2020NatCo..11.1485B . doi : 10.1038/s41467-020-15238-4 . PMC 7083940. PMID 32198399 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  29. ↑ Weiß M, Giacomelli G, Assaya MB, Grundt F, Haouz A, Peng F, Petrella S, Wehenkel AM, Bramkamp M (2023). "La nucleasa MksG es la parte ejecutora del sistema de defensa de plásmidos bacterianos MksBEFG" . Nucl Acids Res . 51 (7): 3288–3306 . doi : 10.1093/nar/ gkad130 . PMC 10123090. PMID 36881760 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  30. 1 2 Deep A, Gu Y, Gao YQ, Ego KM, Herzik MA Jr, Zhou H, Corbett KD (2022). " El complejo Wadjet de la familia SMC protege a las bacterias de la transformación por plásmidos mediante el reconocimiento y la escisión del ADN circular cerrado" . Mol Cell . 82 (21): 4145–4159.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2022.09.008 . PMC 9637719. PMID 36206765 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  31. ^ Liu HW, Roisné-Hamelin F, Beckert B, Li Y, Myasnikov A, Gruber S (2022). "Las ATPasas Wadjet SMC que miden el ADN restringen los plásmidos circulares más pequeños mediante la escisión del ADN" . Célula Mol . 82 (24): 4727–4740.e6. doi : 10.1016/j.molcel.2022.11.015 . PMID 36525956 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  32. ↑ Panas MW, Jain P, Yang H, Mitra S, Biswas D, Wattam AR, Letvin NL, Jacobs WR Jr (2014). " La proteína SMC no canónica en Mycobacterium smegmatis restringe el mantenimiento de los plásmidos de Mycobacterium fortuitum" . Proc Natl Acad Sci USA . 111 (37): 13264– 13271. Bibcode : 2014PNAS..11113264P . doi : 10.1073/pnas.1414207111 . PMC 4169951. PMID 25197070 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  33. ↑ Hopfner KP, Karcher A, Shin DS, Craig L, Arthur LM, Carney JP, Tainer JA (2000). "Biología estructural de la ATPasa Rad50: control conformacional impulsado por ATP en la reparación de roturas de doble cadena de ADN y la superfamilia ABC-ATPasa" . Cell . 101 (7): 789–800 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)80890-9 . PMID 10892749 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  34. ↑ Connelly JC, Kirkham LA, Leach DR (1998). "La nucleasa SbcCD de Escherichia coli es una proteína de la familia de mantenimiento estructural de cromosomas (SMC) que corta el ADN en horquilla" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 95 (14): 7969– 7974. Bibcode : 1998PNAS...95.7969C . doi : 10.1073/pnas.95.14.7969 . PMC 20913. PMID 9653124 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  35. ↑ Michel-Marks E, Courcelle CT, Korolev S, Courcelle J (2010). "La unión de ATP, la hidrólisis de ATP y la dimerización de proteínas son necesarias para que RecF catalice un paso temprano en el procesamiento y la recuperación de las horquillas de replicación interrumpidas por el daño al ADN". J. Mol. Biol . 401 (4): 579– 589. doi : 10.1016/j.jmb.2010.06.013 . PMID 20558179 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  36. ↑ Pellegrino S, Radzimanowski J, de Sanctis D, Boeri Erba E, McSweeney S, Timmins J (2012). "Caracterización estructural y funcional de una proteína similar a SMC, RecN: nuevas perspectivas sobre la reparación de roturas de doble cadena" . Structure . 20 (12): 2076–2089 . doi : 10.1016/j.str.2012.09.010 . PMID 23085075 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  37. ↑ Yoshinaga M, Nakayama T, Inagaki Y (2022). "Una nueva familia de proteínas relacionadas con el mantenimiento estructural de los cromosomas (SMC) específica de las arqueas" . Front Microbiol . 13 913088. doi : 10.3389/fmicb.2022.913088 . PMC 9389158. PMID 35992648 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  38. ↑ Herrmann U, Soppa J (2002). "Expresión dependiente del ciclo celular de una proteína esencial similar a SMC y localización cromosómica dinámica en la arquea Halobacterium salinarum". Mol Microbiol . 46 (4): 895–906 . doi : 10.1046/j.1365-2958.2002.03181.x . PMID 12406217 . 
  39. ↑ Takemata N, Samson RY, Bell SD (2019). "Compartimentalización física y funcional de los cromosomas arqueales" . Cell . 179 (1): 165–179.e18. doi : 10.1016/j.cell.2019.08.036 . PMC 6756186. PMID 31539494 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  40. ↑ Pilatowski-Herzing E, Samson RY, Takemata N, Badel C, Bohall PB, Bell SD (2025). "Capturando la conformación cromosómica en Crenarchaea" . Mol Microbiol . 123 (2): 101– 108. doi : 10.1111/mmi.15245 . PMC 11344861. PMID 38404013 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  41. 1 2 Yoshimura SH, Hirano T (2016). "Repeticiones HEAT: ¿matrices versátiles de hélices anfifílicas que funcionan en entornos congestionados?". J Cell Sci . 129 (21): 3963– 3970. doi : 10.1242/jcs.185710 . PMID 27802131 . 
  42. ↑ Palecek JJ, Gruber S (2015). "Proteínas cometa: una superfamilia de socios SMC/Kleisin conservados en bacterias, arqueas y eucariotas" . Structure . 23 (12): 2183–2190 . doi : 10.1016/j.str.2015.10.004 . PMID 26585514 . 
  43. ↑ Andrews EA, Palecek J, Sergeant J, Taylor E, Lehmann AR, Watts FZ (2005). "Nse2, un componente del complejo Smc5-6, es una ligasa SUMO necesaria para la respuesta al daño del ADN" . Mol Cell Biol . 25 (1): 185–196 . doi : 10.1128/MCB.25.1.185-196.2005 . PMC 538766. PMID 15601841 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  44. ↑ Melby TE, Ciampaglio CN, Briscoe G, Erickson HP (1998). "La estructura simétrica de las proteínas de mantenimiento estructural de cromosomas (SMC) y MukB: largas hélices enrolladas antiparalelas, plegadas en una bisagra flexible" . J. Cell Biol . 142 (6): 1595–1604 . doi : 10.1083/jcb.142.6.1595 . PMC 2141774. PMID 9744887 .  
  45. ↑ Anderson DE, Losada A, Erickson HP, Hirano T (2002). "La condensina y la cohesina muestran diferentes conformaciones de brazos con ángulos de bisagra característicos" . J. Cell Biol . 156 (6): 419– 424. doi : 10.1083/jcb.200111002 . PMC 2173330. PMID 11815634 .  
  46. ↑ Haering CH, Löwe J, Hochwagen A, Nasmyth K (2002). "Arquitectura molecular de las proteínas SMC y el complejo de cohesina de levadura" . Mol. Cell . 9 (4): 773– 788. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00515-4 . PMID 11983169 . 
  47. ↑ Hirano M, Hirano T (2002). "La dimerización mediada por bisagra de la proteína SMC es esencial para su interacción dinámica con el ADN" . EMBO J. 21 ( 21): 5733– 5744. doi : 10.1093/emboj/cdf575 . PMC 131072. PMID 12411491 .  
  48. ↑ Bürmann F, Shin HC, Basquin J, Soh YM, Giménez-Oya V, Kim YG, Oh BH, Gruber S. (2013). "Un puente asimétrico SMC-kleisina en la condensina procariota". Nat. Struct. Mol. Biol . 20 (3): 371– 379. doi : 10.1038/nsmb.2488 . PMID 23353789 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  49. ↑ Gligoris TG, Scheinost JC, Bürmann F, Petela N, Chan KL, Uluocak P, Beckouët F, Gruber S, Nasmyth K, Löwe J. (2014). "Cerrando el anillo de cohesina: estructura y función de su interfaz Smc3-kleisina" . Science . 346 (6212): 963– 967. Bibcode : 2014Sci...346..963G . doi : 10.1126 /science.1256917 . PMC 4300515. PMID 25414305 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  50. 1 2 Hassler M, Shaltiel IA, Kschonsak M, Simon B, Merkel F, Thärichen L, Bailey HJ, Macošek J, Bravo S, Metz J, Hennig J, Haering CH (2019). " Base estructural de un ciclo asimétrico de ATPasa de condensina" . Mol Cell . 74 (6): 1175–1188.e24. doi : 10.1016/j.molcel.2019.03.037 . PMC 6591010. PMID 31226277 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  51. ↑ Haering CH, Schoffnegger D, Nishino T, Helmhart W, Nasmyth K, Löwe J. (2004). "Estructura y estabilidad de la interacción Smc1-kleisina de la cohesina" . Mol. Cell . 15 (6): 951– 964. doi : 10.1016/j.molcel.2004.08.030 . PMID 15383284 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  52. ↑ Haering CH, Farcas AM, Arumugam P, Metson J, Nasmyth K (2008). "El anillo de cohesina concatena moléculas de ADN hermanas" (PDF) . Nature . 454 (7202): 297–301 . Bibcode : 2008Natur.454..297H . doi : 10.1038/nature07098 . PMID 18596691 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  53. ↑ Murayama Y, Uhlmann F (2014). " Reconstitución bioquímica de la unión topológica del ADN por el anillo de cohesina" . Nature . 505 (7483): 367– 371. Bibcode : 2014Natur.505..367M . doi : 10.1038/nature12867 . PMC 3907785. PMID 24291789 .  
  54. ↑ Cuylen S, Metz J, Haering CH (2011). "La condensina estructura el ADN cromosómico a través de enlaces topológicos". Nat Struct Mol Biol . 18 (8): 894– 901. doi : 10.1038/nsmb.2087 . PMID 21765419 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  55. ↑ Shaltiel IA, Datta S, Lecomte L, Hassler M, Kschonsak M, Bravo S, Stober C, Ormanns J, Eustermann S, Haering CH (2022). "Un mecanismo de retención y alimentación impulsa la extrusión direccional de bucles de ADN por la condensina". Science . 376 (6597): 1087– 1094. Bibcode : 2022Sci...376.1087S . doi : 10.1126/science.abm4012 . PMID 35653469 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  56. ↑ Tang M, Pobegalov G, Tanizawa H, Chen ZA, Rappsilber J, Molodtsov M, Noma KI, Uhlmann F (2023). " Establecimiento de interacciones dsDNA-dsDNA por el complejo condensina" . Mol Cell . 83 (21): 3787–3800.e9. doi : 10.1016/j.molcel.2023.09.019 . PMC 10842940. PMID 37820734 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  57. ↑ Kanno T, Berta DG, Sjögren C (2015). "El complejo Smc5/6 es un enlazador intermolecular de ADN dependiente de ATP" . Cell Rep . 12 (9): 1471– 1482. doi : 10.1016/j.celrep.2015.07.048 . PMID 26299966 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  58. ↑ Ganji M, Shaltiel IA, Bisht S, Kim E, Kalichava A, Haering CH, Dekker C (2018). "Visualización en tiempo real de la extrusión de bucles de ADN por condensina" . Science . 360 ( 6384): 102– 105. Bibcode : 2018Sci...360..102G . doi : 10.1126/science.aar7831 . PMC 6329450. PMID 29472443 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  59. ↑ Davidson IF, Bauer B, Goetz D, Tang W, Wutz G, Peters JM (2019). "Extrusión de bucles de ADN por la cohesina humana". Science . 366 (6471): 1338– 1345. Bibcode : 2019Sci...366.1338D . doi : 10.1126/science.aaz3418 . PMID 31753851 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  60. ↑ Kim Y, Shi Z, Zhang H, Finkelstein IJ, Yu H (2019). "La cohesina humana compacta el ADN mediante extrusión de bucles" . Science . 366 ( 6471): 1345– 1349. Bibcode : 2019Sci...366.1345K . doi : 10.1126/science.aaz4475 . PMC 7387118. PMID 31780627 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  61. ^ Pradhan B, Kanno T, Umeda Igarashi M, Loke MS, Baaske MD, Wong JSK, Jeppsson K, Björkegren C, Kim E (2023). "El complejo Smc5/6 es un motor de extrusión de bucles de ADN" . Naturaleza . 616 (7958): 843– 848. Bibcode : 2023Natur.616..843P . doi : 10.1038/s41586-023-05963-3 . PMC 10132971 . PMID 37076626 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  62. ↑ Pradhan B, Deep A, König J, Baaske MD, Corbett KD, Kim E (2025). "Escisión del ADN plasmídico mediada por extrusión de bucles por el complejo bacteriano SMC Wadjet" . Mol Cell . 85 (1): 107–116.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2024.11.002 . PMID 39626662 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  63. ↑ Oldenkamp R, Rowland BD (2022). "Un recorrido por el ciclo SMC: desde la captura de ADN hasta la configuración del genoma". Mol Cell . 82 (9): 1616– 1630. doi : 10.1016/j.molcel.2022.04.006 . PMID 35477004 . 
  64. ↑ Dekker C, Haering CH, Peters, JM, Rowland, BD (2023). "¿Cómo pliegan los motores moleculares el genoma?" . Science . 382 (6671): 646– 648. Bibcode : 2023Sci...382..646D . doi : 10.1126/science.adi8308 . PMID 37943927 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  65. ↑ Krantz ID, McCallum J, DeScipio C, Kaur M, Gillis LA, Yaeger D, Jukofsky L, Wasserman N, Bottani A, Morris CA, Nowaczyk MJM, Toriello H, Bamshad MJ, Carey JC, Rappaport E, Kawauchi S, Lander AD, Calof AL, Li HH, Devoto M, Jackson LG (2004). "El síndrome de Cornelia de Lange es causado por mutaciones en NIPBL, el homólogo humano de Nipped-B de Drosophila melanogaster" . Nat Genet . 36 (6): 631– 635. doi : 10.1038/ng1364 . PMC 4902017. PMID 15146186 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  66. ↑ Tonkin ET, Wang TJ, Lisgo S, Bamshad MJ, Strachan T (2004). "NIPBL, que codifica un homólogo de las proteínas de cohesión de cromátidas hermanas de tipo Scc2 de hongos y de Nipped-B de la mosca, está mutado en el síndrome de Cornelia de Lange". Nat Genet . 36 (6): 636– 641. doi : 10.1038/ng1363 . PMID 15146185 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  67. ↑ Deardorff MA, Kaur M, Yaeger D, Rampuria A, Korolev S, Pie J, Gil-Rodríguez C, Arnedo M, Loeys B, Kline AD, Wilson M, Lillquist K, Siu V, Ramos FJ, Musio A, Jackson LS, Dorsett D, Krantz ID (2007). "Las mutaciones en los miembros del complejo de cohesina SMC3 y SMC1A causan una variante leve del síndrome de Cornelia de Lange con retraso mental predominante" . Am . J. Hum. Genet . 80 (3): 485– 494. doi : 10.1086/511888 . PMC 1821101. PMID 17273969 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  68. ↑ Vega H, Waisfisz Q, Gordillo M, Sakai N, Yanagihara I, Yamada M, van Gosliga D, Kayserili H, Xu C, Ozono K, Jabs EW, Inui K, Joenje H (2005). "El síndrome de Roberts es causado por mutaciones en ESCO2, un homólogo humano de ECO1 de levadura que es esencial para el establecimiento de la cohesión de las cromátidas hermanas". Nat Genet . 37 (5): 468– 470. doi : 10.1038/ng1548 . PMID 15821733 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  69. ↑ Solomon DA, Kim T, Diaz-Martinez LA, Fair J, Elkahloun AG, Harris BT, Toretsky JA, Rosenberg SA, Shukla N, Ladanyi M, Samuels Y, James CD, Yu H, Kim JS, Waldman T (2011). " La inactivación mutacional de STAG2 causa aneuploidía en el cáncer humano" . Science . 333 (6045): 1039– 1043. Bibcode : 2011Sci...333.1039S . doi : 10.1126/science.1203619 . PMC 3374335. PMID 21852505 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  70. ^ Scott JS, Al Ayadi L, Epeslidou E, van Scheppingen RH, Mukha A, Kaaij LJT, Lutz C, Prekovic S (2025). "Funciones emergentes de la cohesina-STAG2 en el cáncer". Oncogén . 44 (5): 277– 287. doi : 10.1038/s41388-024-03221-y . hdl : 2066/315966 . PMID 39613934 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  71. ↑ Martin CA, Murray JE, Carroll P, Leitch A, Mackenzie KJ, Halachev M, Fetit AE, Keith C, Bicknell LS, Fluteau A, Gautier P, Hall EA, Joss S, Soares G, Silva J, Bober MB, Duker A, Wise CA, Quigley AJ, Phadke SR, The DDD Study, Wood AJ, Vagnarelli P, Jackson AP (2016). " Las mutaciones en los genes que codifican las proteínas del complejo de condensina causan microcefalia por fallo de descatenación en la mitosis" . Genes Dev . 30 (19): 2158– 2172. doi : 10.1101/gad.286351.116 . PMC 5088565. PMID 27737959 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  72. ↑ Payne F, Colnaghi R, Rocha N, Seth A, Harris J, Carpenter G, Bottomley WE, Wheeler E, Wong S, Saudek V, Savage D, O'Rahilly S, Carel JC, Barroso I, O'Driscoll M, Semple R (2014). " Hipomorfismo en NSMCE2 humano vinculado al enanismo primordial y la resistencia a la insulina" . J Clin Invest . 124 (9): 4028– 4038. doi : 10.1172/JCI73264 . PMC 4151221. PMID 25105364 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  73. ^ van der Crabben SN, Henneman P, Brandsma AM, Thijssen PE, Hodzic Z, van Steensel MA, van den Berg S, van Es RM, de Winter JP, van den Berg TK, Santen GW, van Haaften G, Brunner HG, Kriek M, Monroe JG, Hennekam RC, Hoogerbrugge N, Kanaar R, van Attikum H, Majoor CJ, van der Burg M (2016). "El complejo SMC5/6 desestabilizado conduce al síndrome de rotura cromosómica con enfermedad pulmonar grave" . J Clin invertir . 126 (8): 2881–2892.doi : 10.1172 / JCI82890 . PMC 4966312 . PMID 27427983 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  74. ^ Grange LJ, Reynolds JJ, Ullah F, Isidor B, Shearer RF, Latypova X, Baxley RM, Oliver AW, Ganesh A, Cooke SL, Jhujh SS, McNee GS, Hollingworth R, Higgs MR, Natsume T, Khan T, Martos-Moreno GÁ, Chupp S, Mathew CG, Parry D, Simpson MA, Nahavandi N, Yüksel Z, Drasdo M, Kron A, Vogt P, Jonasson A, Seth SA, Gonzaga-Jauregui C, Brigatti KW, Stegmann APA, Kanemaki M, Josifova D, Uchiyama Y, Oh Y, Morimoto A, Osaka H, ​​Ammous Z, Argente J, Matsumoto N, Stumpel CTRM, Taylor AMR, Jackson AP, Bielinsky AK, Mailand N, Le Caignec C, Davis EE, Stewart GS (2022). "Las variantes patogénicas en SLF2 y SMC5 causan cromosomas segmentados e hiperploidía variegada en mosaico" . Nat Commun . 13 (1): 6664. Bibcode : 2022NatCo..13.6664G . doi : 10.1038/s41467-022-34349-8 . PMC 9636423. PMID 36333305 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  75. ↑ Hirano T, Nishiyama T, Shirahige K (2017). "Acalorado debate en aguas termales: Informe de la segunda reunión internacional sobre proteínas SMC" . Genes to Cells . 22 (11): 934– 938. doi : 10.1111/gtc.12539 . PMID 29067760 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  76. ↑ Taller EMBO 2019
  77. ^ Simposio Internacional NIG y RIKEN 2024
  78. ↑ Niki H, Murayama Y (2025). "Informe de la reunión de la Quinta Conferencia Internacional de los Complejos SMC Cromosómicos". Genes to Cells . 30 (5) e70039. doi : 10.1111/gtc.70039 . PMID 40763930 . 
  79. ↑ Taller EMBO 2026