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Articulo de referencia

ADN de plastidios

citocromo fotosistema I acetil-CoA carboxilasa rubisco ARNt ARNt fotosistema II ARNt ARNt fotosistema II proteínas ribosómicas ARNt ARNt deshidrogenasa de NADH proteínas ribosóm...

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El ADN plastídico ( ptDNA ), también conocido como ADN cloroplástico ( cpDNA o ctDNA [ 1 ] ) en organismos fotosintéticos, es el ADN ubicado en los cloroplastos , que son orgánulos fotosintéticos ubicados dentro de las células de algunos organismos eucariotas , así como algunos plastidios reducidos, como los apicoplastos . [ 2 ] Los cloroplastos, como otros tipos de plastidios , contienen un genoma separado del del núcleo celular . La existencia del ADN cloroplástico fue identificada bioquímicamente en 1959, [ 3 ] y confirmada por microscopía electrónica en 1962. [ 4 ] Los descubrimientos de que el cloroplasto contiene ribosomas [ 5 ] y realiza síntesis de proteínas [ 6 ] revelaron que el cloroplasto es genéticamente semiautónomo. Las primeras secuencias completas del genoma del cloroplasto se publicaron en 1986, Nicotiana tabacum (tabaco) por Sugiura y colegas y Marchantia polymorpha (hepática) por Ozeki et al. [ 7 ] [ 8 ] Desde entonces, se han secuenciado decenas de miles de genomas de cloroplastos de diversas especies .

Estructura molecular

Mapa de ADN del cloroplasto de 154 kb de una planta modelo con flores ( Arabidopsis thaliana : Brassicaceae) que muestra genes y repeticiones invertidas.

Los ADN de los cloroplastos son circulares y suelen tener entre 120 000 y 170 000 pares de bases de longitud. [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] Pueden tener una longitud de contorno de entre 30 y 60 micrómetros y una masa de entre 80 y 130 millones de daltons . [ 12 ]

La mayoría de los cloroplastos tienen todo su genoma combinado en un solo anillo grande, aunque los de las algas dinofitas son una excepción notable: su genoma está dividido en unos cuarenta plásmidos pequeños , cada uno de 2000 a 10 000 pares de bases de longitud. [ 13 ] Cada minicírculo contiene de uno a tres genes, [ 13 ] pero también se han encontrado plásmidos vacíos, sin ADN codificante .

Durante mucho tiempo se pensó que el ADN de los cloroplastos tenía una estructura circular, pero algunas evidencias sugieren que más comúnmente adopta una forma lineal. [ 14 ] Se ha observado que más del 95 % del ADN de los cloroplastos del maíz tiene una forma lineal ramificada en lugar de círculos individuales. [ 13 ]

Repeticiones invertidas

Muchos ADN de cloroplastos contienen dos repeticiones invertidas , que separan una sección larga de copia única (LSC) de una sección corta de copia única (SSC). [ 11 ]

Las repeticiones invertidas varían enormemente en longitud, desde 4000 hasta 25 000 pares de bases cada una. [ 13 ] Las repeticiones invertidas en plantas tienden a estar en el extremo superior de este rango, con una longitud de entre 20 000 y 25 000 pares de bases cada una. [ 11 ] [ 15 ] Las regiones de repetición invertida generalmente contienen tres genes de ARN ribosómico y dos genes de ARNt , pero pueden expandirse o reducirse para contener desde cuatro hasta más de 150 genes. [ 13 ] Si bien un par dado de repeticiones invertidas rara vez son completamente idénticas, siempre son muy similares entre sí, aparentemente como resultado de una evolución concertada . [ 13 ]

Las regiones de repetición invertida están altamente conservadas entre las plantas terrestres y acumulan pocas mutaciones. [ 11 ] [ 15 ] Repeticiones invertidas similares existen en los genomas de las cianobacterias y los otros dos linajes de cloroplastos ( glaucophyta y rhodophyceæ ), lo que sugiere que son anteriores al cloroplasto, [ 13 ] aunque algunos ADN de cloroplastos como los de los guisantes y algunas algas rojas [ 13 ] han perdido desde entonces las repeticiones invertidas. [ 15 ] [ 16 ] Otros, como el alga roja Porphyra, invirtieron una de sus repeticiones invertidas (convirtiéndolas en repeticiones directas). [ 13 ] Es posible que las repeticiones invertidas ayuden a estabilizar el resto del genoma del cloroplasto, ya que los ADN de cloroplastos que han perdido algunos de los segmentos de repetición invertida tienden a reorganizarse más. [ 16 ]

Nucleoides

En las hojas jóvenes, cada cloroplasto contiene alrededor de 100 copias de su ADN, cantidad que disminuye a 15-20 copias en las hojas más viejas. [ 1 ] Generalmente se encuentran empaquetadas en nucleoides que pueden contener varios anillos idénticos de ADN cloroplástico. Se pueden encontrar muchos nucleoides en cada cloroplasto. [ 12 ]

Aunque el ADN del cloroplasto no está asociado con histonas verdaderas , [ 17 ] en las algas rojas se ha encontrado una proteína del cloroplasto similar a una histona (HC) codificada por el ADN del cloroplasto que compacta cada anillo de ADN del cloroplasto en un nucleoide . [ 18 ]

En las algas rojas primitivas , los nucleoides del ADN del cloroplasto se agrupan en el centro del cloroplasto, mientras que en las plantas verdes , los nucleoides se dispersan por todo el estroma . [ 18 ]

Contenido genético y expresión genética de los plastidios

Se han secuenciado más de 33.000 genomas de cloroplastos y son accesibles a través de la base de datos de genomas de orgánulos del NCBI. [ 19 ] Los primeros genomas de cloroplastos se secuenciaron en 1986, del tabaco ( Nicotiana tabacum ) [ 20 ] y la hepática ( Marchantia polymorpha ). [ 21 ] La comparación de las secuencias genéticas de la cianobacteria Synechocystis con las del genoma del cloroplasto de Arabidopsis proporcionó confirmación del origen endosimbiótico del cloroplasto. [ 22 ] [ 23 ] También demostró la extensión significativa de la transferencia genética del ancestro cianobacteriano al genoma nuclear.

En la mayoría de las especies de plantas, el genoma del cloroplasto codifica aproximadamente 120 genes. [ 24 ] [ 25 ] Estos genes codifican principalmente componentes centrales de la maquinaria fotosintética y factores involucrados en su expresión y ensamblaje. [ 26 ] En todas las especies de plantas terrestres, el conjunto de genes codificados por el genoma del cloroplasto está bastante conservado. Esto incluye cuatro ARN ribosómicos , aproximadamente 30 ARNt , 21 proteínas ribosómicas y 4 subunidades del complejo de ARN polimerasa codificado por el plastidio que participan en la expresión génica del plastidio. [ 26 ] La subunidad grande de Rubisco y 28 proteínas fotosintéticas de los tilacoides están codificadas dentro del genoma del cloroplasto. [ 26 ]

Reducción del genoma del cloroplasto y transferencia de genes

Con el tiempo, muchas partes del genoma del cloroplasto se transfirieron al genoma nuclear del huésped, [ 9 ] [ 10 ] [ 27 ] un proceso llamado transferencia de genes endosimbióticos . Como resultado, el genoma del cloroplasto está muy reducido en comparación con el de las cianobacterias de vida libre. Los cloroplastos pueden contener entre 60 y 100 genes, mientras que las cianobacterias suelen tener más de 1500 genes en su genoma. [ 28 ] Los parásitos Pilostyles incluso han perdido sus genes de plastidios para el ARNt . [ 29 ] Por el contrario, solo se conocen unos pocos casos en los que se han transferido genes al cloroplasto desde varios donantes, incluidas las bacterias. [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ]

La transferencia de genes endosimbióticos es la forma en que conocemos la pérdida de cloroplastos en muchos linajes de cromalveolados . Incluso si un cloroplasto se pierde con el tiempo, los genes que donó al núcleo del huésped anterior persisten, lo que proporciona evidencia de la existencia del cloroplasto perdido. Por ejemplo, si bien las diatomeas ( heterocontófitas ) ahora tienen un cloroplasto derivado de algas rojas , la presencia de muchos genes de algas verdes en el núcleo de la diatomea proporciona evidencia de que el ancestro de la diatomea (probablemente también el ancestro de todos los cromalveolados) tuvo un cloroplasto derivado de algas verdes en algún momento, que posteriormente fue reemplazado por el cloroplasto rojo. [ 33 ]

En las plantas terrestres, entre el 11 y el 14 % del ADN de sus núcleos se puede rastrear hasta el cloroplasto, [ 34 ] hasta un 18 % en Arabidopsis , lo que corresponde a unos 4500 genes codificadores de proteínas. [ 35 ] Se han producido algunas transferencias recientes de genes del ADN del cloroplasto al genoma nuclear en plantas terrestres. [ 10 ]

Proteínas codificadas por el cloroplasto

De las aproximadamente tres mil proteínas que se encuentran en los cloroplastos, alrededor del 95 % están codificadas por genes nucleares. Muchos de los complejos proteicos del cloroplasto constan de subunidades tanto del genoma del cloroplasto como del genoma nuclear del huésped. En consecuencia, la síntesis de proteínas debe coordinarse entre el cloroplasto y el núcleo. El cloroplasto está mayoritariamente bajo control nuclear, aunque también puede emitir señales que regulan la expresión génica en el núcleo, lo que se denomina señalización retrógrada . [ 36 ]

síntesis de proteínas

La síntesis de proteínas dentro de los cloroplastos depende de una ARN polimerasa codificada por el propio genoma del cloroplasto, que está relacionada con las ARN polimerasas presentes en las bacterias. Los cloroplastos también contienen una segunda ARN polimerasa, aún desconocida, codificada por el genoma nuclear de la planta. Ambas ARN polimerasas pueden reconocer y unirse a diferentes tipos de promotores dentro del genoma del cloroplasto. [ 37 ] Los ribosomas de los cloroplastos son similares a los ribosomas bacterianos. [ 38 ]

El conjunto de ARN de transferencia (ARNt) utilizados en la traducción está parcialmente codificado por el genoma del plastidio. En la mayoría de las plantas con semillas, el plastoma codifica solo unos 30 ARNt, menos de los necesarios para leer los 61 codones de sentido mediante el apareamiento de bases de balanceo convencional . Este conjunto reducido es suficiente debido a una forma expandida de balanceo llamada superbalanceo , en la que un solo ARNt puede decodificar los cuatro codones de ciertas familias de codones. [ 39 ] Las aminoacil-ARNt sintetasas que cargan estos ARNt, al igual que la mayoría de los demás componentes del aparato de traducción del plastidio, están codificadas en el núcleo y se importan al cloroplasto. [ 40 ] La tasa de traducción del plastidio se regula en respuesta a señales ambientales como la luz y el estado redox del cloroplasto, lo que ayuda a coordinar la síntesis de proteínas con la actividad fotosintética. [ 40 ]

Edición de ARN en plastidios

La edición de ARN consiste en la inserción, eliminación y sustitución de nucleótidos en una transcripción de ARNm antes de su traducción a proteína. El ambiente altamente oxidativo dentro de los cloroplastos aumenta la tasa de mutación, por lo que se requieren reparaciones postranscripcionales para conservar las secuencias funcionales. El editosoma del cloroplasto sustituye C por U y U por C en ubicaciones muy específicas de la transcripción. Esto puede cambiar el codón de un aminoácido o restaurar un pseudogén no funcional mediante la adición de un codón de inicio AUG o la eliminación de un codón de parada UAA prematuro. [ 41 ]

El editosoma reconoce y se une a la secuencia cis situada corriente arriba del sitio de edición. La distancia entre el sitio de unión y el sitio de edición varía según el gen y las proteínas implicadas en el editosoma. Cientos de proteínas PPR diferentes del genoma nuclear participan en el proceso de edición del ARN. Estas proteínas constan de 35 aminoácidos repetidos, cuya secuencia determina el sitio de unión cis para el transcrito editado. [ 41 ]

Las plantas terrestres basales, como las hepáticas, los musgos y los helechos, tienen cientos de sitios de edición diferentes, mientras que las plantas con flores suelen tener entre treinta y cuarenta. Las plantas parásitas, como Epifagus virginiana, muestran una pérdida de edición de ARN que resulta en una pérdida de función para los genes de la fotosíntesis. [ 42 ]

replicación del ADN

Modelo principal de replicación del ADNcp

Replicación del ADN del cloroplasto mediante múltiples mecanismos de bucle D. Adaptado del artículo de Krishnan NM y Rao BJ titulado "Un enfoque comparativo para dilucidar la replicación del genoma del cloroplasto".

El mecanismo de replicación del ADN del cloroplasto (ADNcp) no se ha determinado de forma concluyente, pero se han propuesto dos modelos principales. Los científicos han intentado observar la replicación del cloroplasto mediante microscopía electrónica desde la década de 1970. [ 43 ] [ 44 ] Los resultados de los experimentos de microscopía llevaron a la idea de que el ADN del cloroplasto se replica utilizando un bucle de doble desplazamiento (bucle D). A medida que el bucle D se mueve a través del ADN circular, adopta una forma intermedia theta, también conocida como intermedio de replicación de Cairns, y completa la replicación con un mecanismo de círculo rodante. [ 43 ] [ 14 ] La replicación comienza en puntos de origen específicos. Se abren múltiples horquillas de replicación , lo que permite que la maquinaria de replicación replique el ADN. A medida que la replicación continúa, las horquillas crecen y finalmente convergen. Las nuevas estructuras de ADNcp se separan, creando cromosomas de ADNcp hijos.

Además de los primeros experimentos de microscopía, este modelo también está respaldado por la cantidad de desaminación observada en el ADNcp. [ 43 ] La desaminación ocurre cuando se pierde un grupo amino y es una mutación que a menudo produce cambios de bases. Cuando la adenina se desamina, se convierte en hipoxantina (H). La hipoxantina puede unirse a la citosina , y cuando el par de bases HC se replica, se convierte en GC (por lo tanto, un cambio de base A → G). [ 45 ]

Con el tiempo, pueden producirse cambios en las bases de la secuencia de ADN debido a mutaciones por desaminación. Cuando la adenina se desamina, se convierte en hipoxantina, que puede aparearse con la citosina. Durante la replicación, la citosina se apareará con la guanina, lo que provocará un cambio de base de A a G.

En el ADNcp, existen varios gradientes de desaminación A → G. El ADN se vuelve susceptible a eventos de desaminación cuando es monocatenario. Cuando se forman horquillas de replicación, la hebra que no se copia es monocatenaria y, por lo tanto, corre el riesgo de sufrir desaminación A → G. Por consiguiente, los gradientes de desaminación indican la presencia más probable de horquillas de replicación y la dirección en la que se abrieron inicialmente (el gradiente más alto probablemente se encuentra más cerca del sitio de inicio porque fue monocatenario durante el mayor tiempo). [ 43 ] Este mecanismo sigue siendo la teoría principal en la actualidad; sin embargo, una segunda teoría sugiere que la mayor parte del ADNcp es en realidad lineal y se replica mediante recombinación homóloga. Además, sostiene que solo una minoría del material genético se mantiene en cromosomas circulares, mientras que el resto se encuentra en estructuras ramificadas, lineales u otras estructuras complejas. [ 43 ] [ 14 ]

Modelo alternativo de replicación

Uno de los principales modelos en competencia para el cpDNA afirma que la mayor parte del cpDNA es lineal y participa en recombinación homóloga y estructuras de replicación similares al bacteriófago T4 . [ 14 ] Se ha establecido que algunas plantas tienen cpDNA lineal, como el maíz, y que otras contienen estructuras complejas que los científicos aún no comprenden; [ 14 ] sin embargo, la visión predominante hoy en día es que la mayor parte del cpDNA es circular. Cuando se realizaron los experimentos originales sobre cpDNA, los científicos sí observaron estructuras lineales; sin embargo, atribuyeron estas formas lineales a círculos rotos. [ 14 ] Si las estructuras ramificadas y complejas observadas en los experimentos con cpDNA son reales y no artefactos de ADN circular concatenado o círculos rotos, entonces un mecanismo de replicación de bucle D es insuficiente para explicar cómo se replicarían esas estructuras. [ 14 ] Al mismo tiempo, la recombinación homóloga no explica los múltiples gradientes A → G observados en los plastomas. [ 43 ] Esta deficiencia es una de las más grandes para la teoría de la estructura lineal.

Orientación e importación de proteínas

El traslado de tantos genes de cloroplastos al núcleo implica que muchas proteínas de cloroplastos que debían traducirse en el cloroplasto ahora se sintetizan en el citoplasma. Esto significa que estas proteínas deben ser dirigidas de vuelta al cloroplasto e importadas a través de al menos dos membranas cloroplásticas. [ 46 ]

Curiosamente, alrededor de la mitad de los productos proteicos de los genes transferidos ni siquiera se dirigen de vuelta al cloroplasto. Muchos se convirtieron en exaptaciones , asumiendo nuevas funciones como participar en la división celular , el enrutamiento de proteínas e incluso la resistencia a enfermedades . Algunos genes de cloroplastos encontraron nuevos hogares en el genoma mitocondrial ; la mayoría se convirtieron en pseudogenes no funcionales , aunque algunos genes de ARNt todavía funcionan en la mitocondria . [ 28 ] Algunos productos proteicos del ADN de cloroplastos transferidos se dirigen a la vía secretora [ 28 ] (aunque muchos plastidios secundarios están delimitados por una membrana externa derivada de la membrana celular del huésped y, por lo tanto , topológicamente fuera de la célula, porque para llegar al cloroplasto desde el citosol , hay que cruzar la membrana celular , al igual que si uno se dirigiera al espacio extracelular . En esos casos, las proteínas dirigidas al cloroplasto viajan inicialmente a lo largo de la vía secretora). [ 47 ]

Debido a que la célula que adquiría un cloroplasto ya tenía mitocondrias (y peroxisomas , y una membrana celular para la secreción), el nuevo huésped del cloroplasto tuvo que desarrollar un sistema único de direccionamiento de proteínas para evitar que las proteínas del cloroplasto se enviaran al orgánulo equivocado . [ 46 ]

Traducción citoplasmática y secuencias de tránsito N-terminal

Un polipéptido formado por cuatro aminoácidos unidos entre sí. A la izquierda se muestra el extremo N-terminal, con su grupo amino (H2N) en verde. A la derecha se encuentra el extremo C-terminal, de color azul, con su grupo carboxilo (CO2H).
Un polipéptido formado por cuatro aminoácidos unidos entre sí. A la izquierda se muestra el extremo N-terminal , con su grupo amino (H₂N ) en verde. A la derecha se muestra el extremo C-terminal en azul , con su grupo carboxilo ( C = O₂H ).

Los polipéptidos , precursores de las proteínas , son cadenas de aminoácidos . Los dos extremos de un polipéptido se denominan N-terminal o extremo amino , y C-terminal o extremo carboxilo . [ 48 ] Para muchas (pero no todas) [ 49 ] proteínas de cloroplastos codificadas por genes nucleares , se añaden péptidos de tránsito escindibles a los N-terminales de los polipéptidos, que se utilizan para ayudar a dirigir el polipéptido al cloroplasto para su importación [ 46 ] [ 50 ] (los péptidos de tránsito N-terminales también se utilizan para dirigir los polipéptidos a las mitocondrias de las plantas ). [ 51 ] Las secuencias de tránsito N-terminales también se denominan presecuencias [ 46 ] porque se encuentran en el extremo "frontal" de un polipéptido; los ribosomas sintetizan polipéptidos desde el N-terminal hasta el C-terminal. [ 48 ]

Los péptidos de tránsito de los cloroplastos presentan una enorme variación en longitud y secuencia de aminoácidos . [ 50 ] Pueden tener de 20 a 150 aminoácidos de longitud [ 46 ] , una longitud inusualmente larga, lo que sugiere que los péptidos de tránsito son en realidad conjuntos de dominios con diferentes funciones. [ 50 ] Los péptidos de tránsito tienden a tener carga positiva , [ 46 ] son ​​ricos en aminoácidos hidroxilados como la serina , la treonina y la prolina , y pobres en aminoácidos ácidos como el ácido aspártico y el ácido glutámico . [ 50 ] En una solución acuosa , la secuencia de tránsito forma una estructura de ovillo aleatorio. [ 46 ]

Sin embargo, no todas las proteínas de los cloroplastos incluyen un péptido de tránsito escindible en el extremo N-terminal. [ 46 ] Algunas incluyen la secuencia de tránsito dentro de la parte funcional de la propia proteína. [ 46 ] En cambio, algunas tienen su secuencia de tránsito añadida a su extremo C-terminal . [ 52 ] La mayoría de los polipéptidos que carecen de secuencias de direccionamiento en el extremo N-terminal son los que se envían a la membrana externa del cloroplasto , además de al menos uno que se envía a la membrana interna del cloroplasto . [ 46 ]

Fosforilación, chaperonas y transporte

Después de que un polipéptido de cloroplasto se sintetiza en un ribosoma en el citosol , la energía del ATP puede usarse para fosforilar , o agregar un grupo fosfato a muchos (pero no a todos) ellos en sus secuencias de tránsito. [ 46 ] La serina y la treonina (ambas muy comunes en las secuencias de tránsito de cloroplastos, constituyendo el 20-30% de la secuencia) [ 53 ] son ​​a menudo los aminoácidos que aceptan el grupo fosfato . [ 51 ] [ 53 ] La enzima que lleva a cabo la fosforilación es específica para los polipéptidos de cloroplastos e ignora aquellos destinados a las mitocondrias o los peroxisomas . [ 53 ]

La fosforilación cambia la forma del polipéptido, [ 53 ] facilitando que las proteínas 14-3-3 se unan al polipéptido. [ 46 ] [ 54 ] En las plantas, las proteínas 14-3-3 solo se unen a las preproteínas de los cloroplastos. [ 51 ] También se une a la proteína de choque térmico Hsp70 que impide que el polipéptido se pliegue prematuramente. [ 46 ] Esto es importante porque evita que las proteínas de los cloroplastos asuman su forma activa y realicen sus funciones en el citosol . [ 51 ] [ 54 ] Al mismo tiempo, deben mantener la forma suficiente para poder ser reconocidas e importadas al cloroplasto. [ 51 ]

La proteína de choque térmico y las proteínas 14-3-3 juntas forman un complejo de guía citosólico que facilita la importación del polipéptido del cloroplasto al interior del mismo. [ 46 ]

Alternativamente, si el péptido de tránsito de una preproteína del cloroplasto no está fosforilado, dicha preproteína aún puede unirse a una proteína de choque térmico o a Toc159 . Estos complejos pueden unirse al complejo TOC en la membrana externa del cloroplasto utilizando energía GTP . [ 46 ]

El translocador en la membrana externa del cloroplasto (TOC)

El complejo TOC , o translocador en la membrana externa del cloroplasto , es un conjunto de proteínas que importan preproteínas a través de la envoltura externa del cloroplasto . Se han identificado cinco subunidades del complejo TOC: dos proteínas de unión a GTP , Toc34 y Toc159 , el túnel de importación de proteínas Toc75 , además de las proteínas Toc64 [ 46 ] y Toc12 . [ 49 ]

Las tres primeras proteínas forman un complejo central compuesto por una Toc159, de cuatro a cinco Toc34 y cuatro Toc75, que forman cuatro orificios en un disco de 13 nanómetros de diámetro. El complejo central completo pesa aproximadamente 500 kilodaltons . Las otras dos proteínas, Toc64 y Toc12, están asociadas al complejo central, pero no forman parte de él. [ 49 ]

Toc34 y 33

Toc34 de una planta de guisante. Toc34 tiene tres moléculas casi idénticas (mostradas en tonalidades de verde ligeramente diferentes), cada una de las cuales forma un dímero con una de sus moléculas adyacentes. Parte del sitio de unión de una molécula de GDP está resaltado en rosa.
Toc34 de una planta de guisante . Toc34 tiene tres moléculas casi idénticas (mostradas en tonos de verde ligeramente diferentes), cada una de las cuales forma un dímero con una de sus moléculas adyacentes. Parte del sitio de unión de una molécula de GDP está resaltado en rosa. [ 55 ]

Toc34 es una proteína integral en la membrana externa del cloroplasto que se ancla a ella por su cola C-terminal hidrofóbica [ 56 ] . [ 46 ] [ 54 ] Sin embargo, la mayor parte de la proteína, incluido su gran dominio de unión a guanosina trifosfato (GTP), se proyecta hacia el estroma. [ 54 ]

La función de Toc34 es capturar algunas preproteínas de cloroplastos en el citosol y transferirlas al resto del complejo TOC. [ 46 ] Cuando el GTP , una molécula de energía similar al ATP , se une a Toc34, la proteína se vuelve mucho más capaz de unirse a muchas preproteínas de cloroplastos en el citosol . [ 46 ] La presencia de la preproteína de cloroplasto hace que Toc34 descomponga el GTP en guanosina difosfato (GDP) y fosfato inorgánico . Esta pérdida de GTP hace que la proteína Toc34 libere la preproteína de cloroplasto, transfiriéndola a la siguiente proteína TOC. [ 46 ] Toc34 libera entonces la molécula de GDP agotada, probablemente con la ayuda de un factor de intercambio de GDP desconocido . Un dominio de Toc159 podría ser el factor de intercambio que lleva a cabo la eliminación del GDP. La proteína Toc34 puede entonces captar otra molécula de GTP y comenzar el ciclo de nuevo. [ 46 ]

La proteína Toc34 puede desactivarse mediante fosforilación . Una proteína quinasa que se desplaza por la membrana externa del cloroplasto puede utilizar ATP para añadir un grupo fosfato a la proteína Toc34, impidiendo que reciba otra molécula de GTP e inhibiendo así su actividad. Esto podría constituir un mecanismo para regular la importación de proteínas a los cloroplastos. [ 46 ] [ 54 ]

Arabidopsis thaliana posee dos proteínas homólogas, AtToc33 y AtToc34 ( donde At significa Arabidopsis thaliana ), [ 46 ] [ 54 ] cada una con una identidad aproximada del 60% en su secuencia de aminoácidos con Toc34 en guisantes (denominada psToc34 ). [ 54 ] AtToc33 es la más común en Arabidopsis , [ 54 ] y es el análogo funcional de Toc34, ya que puede ser desactivada por fosforilación. AtToc34, por otro lado, no puede ser fosforilada. [ 46 ] [ 54 ]

Toc159

Toc159 es otra subunidad TOC de unión a GTP , como Toc34 . Toc159 tiene tres dominios . En el extremo N-terminal se encuentra el dominio A, que es rico en aminoácidos ácidos y ocupa aproximadamente la mitad de la longitud de la proteína. [ 46 ] [ 56 ] El dominio A a menudo se escinde , dejando un fragmento de 86 kilodaltons llamado Toc86 . [ 56 ] En el medio está su dominio de unión a GTP , que es muy similar al dominio de unión a GTP homólogo en Toc34. [ 46 ] [ 56 ] En el extremo C-terminal está el dominio M hidrofílico , [ 46 ] que ancla la proteína a la membrana externa del cloroplasto. [ 56 ]

Toc159 probablemente funciona de manera muy similar a Toc34, reconociendo proteínas en el citosol mediante GTP . Puede ser regulado por fosforilación , pero por una proteína quinasa diferente a la que fosforila Toc34. [ 49 ] Su dominio M forma parte del túnel por el que viajan las preproteínas del cloroplasto y parece proporcionar la fuerza que las impulsa a través de él, utilizando la energía del GTP . [ 46 ]

Toc159 no siempre se encuentra como parte del complejo TOC; también se ha encontrado disuelto en el citosol . Esto sugiere que podría actuar como un transportador que encuentra preproteínas de cloroplastos en el citosol y las lleva de vuelta al complejo TOC. Sin embargo, no hay mucha evidencia directa de este comportamiento. [ 46 ]

Se ha descubierto una familia de proteínas Toc159, Toc159 , Toc132 , Toc120 y Toc90 en Arabidopsis thaliana . Estas proteínas varían en la longitud de sus dominios A, que están completamente ausentes en Toc90. Toc132, Toc120 y Toc90 parecen tener funciones especializadas en la importación de sustancias como preproteínas no fotosintéticas, y no pueden reemplazar a Toc159. [ 46 ]

Toc75

Barril β La forma general de un barril β es un cilindro hueco revestido por múltiples láminas β . Cabe destacar que la proteína representada no es específicamente Toc75.
Barril β. La forma general de un barril β es un cilindro hueco revestido por múltiples láminas β. Cabe destacar que la proteína representada no es específicamente Toc75.

Toc75 es la proteína más abundante en la envoltura externa del cloroplasto. Es un tubo transmembrana que forma la mayor parte del poro TOC. Toc75 es un canal de barril β revestido por 16 láminas β plegadas . [ 46 ] El orificio que forma tiene aproximadamente 2,5 nanómetros de ancho en los extremos y se estrecha hasta aproximadamente 1,4–1,6 nanómetros de diámetro en su punto más angosto, lo suficientemente ancho como para permitir el paso de preproteínas del cloroplasto parcialmente plegadas. [ 46 ]

Toc75 también puede unirse a las preproteínas de los cloroplastos, pero es mucho peor en esto que Toc34 o Toc159. [ 46 ]

Arabidopsis thaliana posee múltiples isoformas de Toc75 , denominadas según laposición cromosómica de los genes que las codifican. AtToc75 III es la más abundante de ellas. [ 46 ]

El translocador en la membrana interna del cloroplasto (TIC)

El translocador TIC , o translocador de la membrana interna del cloroplasto [ 46 ] , es otro complejo proteico que importa proteínas a través de la envoltura interna del cloroplasto . Es probable que las cadenas polipeptídicas del cloroplasto a menudo viajen a través de los dos complejos al mismo tiempo, pero el complejo TIC también puede recuperar preproteínas perdidas en el espacio intermembrana . [ 46 ]

Al igual que el translocador TOC , el translocador TIC tiene un gran complejo central rodeado de algunas proteínas periféricas débilmente asociadas como Tic110 , Tic40 y Tic21 . [ 57 ] El complejo central pesa alrededor de un millón de daltons y contiene Tic214 , Tic100 , Tic56 y Tic20 I , posiblemente tres de cada uno. [ 57 ]

Tic20

Tic20 es una proteína integral que se cree que tiene cuatro hélices α transmembrana . [ 46 ] Se encuentra en el complejo TIC de 1 millón de daltons. [ 57 ] Debido a que es similar a los transportadores de aminoácidos bacterianos y a la proteína de importación mitocondrial Tim17 [ 46 ] (translocasa en la membrana mitocondrial interna ) , [ 58 ] se ha propuesto que sea parte del canal de importación TIC . [ 46 ] Sin embargo , no hay evidencia in vitro de esto . [ 46 ] En Arabidopsis thaliana , se sabe que por cada cinco proteínas Toc75 en la membrana externa del cloroplasto, hay dos proteínas Tic20 I (la forma principal de Tic20 en Arabidopsis ) en la membrana interna del cloroplasto. [ 57 ]

A diferencia de Tic214 , Tic100 o Tic56 , Tic20 tiene parientes homólogos en cianobacterias y casi todos los linajes de cloroplastos, lo que sugiere que evolucionó antes de la primera endosimbiosis de cloroplastos. Tic214 , Tic100 y Tic56 son exclusivos de los cloroplastos de cloroplastos , lo que sugiere que evolucionaron más tarde. [ 57 ]

Tic214

Tic214 es otra proteína del complejo central TIC, llamada así porque pesa poco menos de 214 kilodaltons . Tiene 1786 aminoácidos de longitud y se cree que posee seis dominios transmembrana en su extremo N-terminal . Tic214 destaca por estar codificada por el ADN del cloroplasto, más específicamente por el primer marco de lectura abierto ycf1 . Tic214 y Tic20 juntas probablemente forman la parte del complejo TIC de un millón de daltons que abarca toda la membrana . Tic20 se encuentra dentro del complejo, mientras que Tic214 está expuesta a ambos lados de la membrana interna del cloroplasto . [ 57 ]

Tic100

Tic100 es una proteína codificada en el núcleo que consta de 871 aminoácidos . Estos 871 aminoácidos pesan en conjunto un poco menos de 100 mil daltons , y dado que la proteína madura probablemente no pierde ningún aminoácido al ser importada al cloroplasto (no posee un péptido de tránsito escindible ), se la denominó Tic100. Tic100 se encuentra en los bordes del complejo de 1 millón de daltons, en el lado que da al espacio intermembrana del cloroplasto . [ 57 ]

Tic56

Tic56 también es una proteína codificada en el núcleo . La preproteína que codifica su gen tiene 527 aminoácidos de longitud y pesa cerca de 62 mil daltons ; la forma madura probablemente sufre un procesamiento que la reduce a una molécula que pesa 56 mil daltons cuando se importa al cloroplasto. Tic56 está en gran parte integrada dentro del complejo de 1 millón de daltons. [ 57 ]

Tic56 y Tic100 están altamente conservadas entre las plantas terrestres, pero no se parecen a ninguna proteína cuya función se conozca. Ninguna de ellas tiene dominios transmembrana . [ 57 ]

Véase también

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