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α-amilasa

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La α-amilasa es una enzima ( EC 3.2.1.1 ; nombre sistemático 4-α- D -glucano glucanohidrolasa ) que hidroliza los enlaces α de polisacáridos grandes unidos por enlaces α , como el almidón y el glucógeno , produciendo cadenas más cortas de los mismos, dextrinas y maltosa , a través del siguiente proceso bioquímico: [ 2 ]

Endohidrólisis de enlaces (1→4)-α- D -glucosídicos en polisacáridos que contienen tres o más unidades de D -glucosa unidas mediante enlaces (1→4)-α.

Es la forma principal de amilasa que se encuentra en humanos y otros mamíferos. [ 3 ] También está presente en semillas que contienen almidón como reserva de alimento, y es secretada por muchos hongos. Es un miembro de la familia de las glicósido hidrolasas 13 .

En biología humana

Aunque se encuentra en muchos tejidos, la amilasa es más abundante en el jugo pancreático y la saliva , cada uno de los cuales posee su propia isoforma de α-amilasa humana. Estas isoformas se comportan de manera diferente en el enfoque isoeléctrico y también pueden separarse mediante pruebas con anticuerpos monoclonales específicos . En los humanos, todas las isoformas de amilasa están ligadas al cromosoma 1p21 (véase AMY1A ).

Amilasa salival (ptialina)

La amilasa se encuentra en la saliva y descompone el almidón en maltosa y dextrina . Esta forma de amilasa también se llama "ptialina" / ˈ t aɪ əl ɪ n / , nombre que le dio el químico Jöns Jacob Berzelius . El nombre deriva de la palabra griega πτυω (yo escupo), porque la sustancia se obtenía de la saliva. [ 4 ] Descompone las moléculas de almidón grandes e insolubles en almidones solubles ( amilodextrina , eritrodextrina y acrodextrina ) produciendo sucesivamente almidones más pequeños y, finalmente, maltosa . La ptialina actúa sobre los enlaces glucosídicos α(1,4) lineales , pero la hidrólisis de compuestos requiere una enzima que actúe sobre productos ramificados. La amilasa salival se inactiva en el estómago por el ácido gástrico . En jugo gástrico ajustado a pH 3,3, la ptialina se inactivó completamente en 20 minutos a 37  °C. Por el contrario, el 50 % de la actividad de la amilasa permaneció después de 150 minutos de exposición al jugo gástrico a pH 4,3. [ 5 ] Tanto el almidón, el sustrato de la ptialina, como el producto (cadenas cortas de glucosa) pueden protegerla parcialmente contra la inactivación por el ácido gástrico. La ptialina añadida a un tampón a pH 3,0 se inactivó completamente en 120 minutos; sin embargo, la adición de almidón a un nivel del 0,1 % resultó en que permaneciera el 10 % de la actividad, y una adición similar de almidón a un nivel del 1,0 % resultó en que permaneciera aproximadamente el 40 % de la actividad a los 120 minutos. [ 6 ]

Condiciones óptimas para la ptialina

pH óptimo – 7,0; [ 7 ] 5,6-6,9 [ 8 ]
Temperatura corporal humana : 37 grados Celsius [ 8 ]
Presencia de ciertos aniones y activadores:
Cloruro y bromuro : los más efectivos
Yoduro : menos eficaz
Sulfato y fosfato : los menos efectivos

Variación genética en la amilasa salival humana

El gen de la amilasa salival se ha duplicado durante la evolución, y los estudios de hibridación de ADN indican que muchos individuos tienen múltiples repeticiones en tándem del gen. El número de copias del gen se correlaciona con los niveles de amilasa salival, medidos mediante ensayos de transferencia de proteínas con anticuerpos contra la amilasa humana. El número de copias del gen se asocia con una aparente exposición evolutiva a dietas ricas en almidón. [ 9 ] Por ejemplo, un individuo japonés tenía 14 copias del gen de la amilasa (un alelo con 10 copias y un segundo alelo con cuatro copias). La dieta japonesa tradicionalmente ha contenido grandes cantidades de almidón de arroz . En contraste, un individuo Biaka portaba seis copias (tres copias en cada alelo). Los Biaka son cazadores-recolectores de la selva tropical que tradicionalmente han consumido una dieta baja en almidón. Perry y sus colegas especularon que el aumento en el número de copias del gen de la amilasa salival pudo haber mejorado la supervivencia coincidiendo con un cambio a una dieta rica en almidón durante la evolución humana.

amilasa pancreática

La α-amilasa pancreática escinde aleatoriamente los enlaces glucosídicos α(1-4) de la amilosa para producir dextrina , maltosa o maltotriosa . Adopta un mecanismo de doble desplazamiento con retención de la configuración anomérica . En los humanos, la amilasa salival evolucionó a partir de una copia de esta. [ 9 ]

En patología

La prueba de amilasa es más sencilla que la de lipasa , por lo que se utiliza como prueba principal para detectar y controlar la pancreatitis . Los laboratorios médicos suelen medir la amilasa pancreática o la amilasa total. Si solo se mide la amilasa pancreática, no se observará un aumento en casos de paperas u otros traumatismos de las glándulas salivales.

Sin embargo, debido a la pequeña cantidad presente, el momento de la toma de la muestra de sangre para esta medición es crucial. La muestra de sangre debe tomarse poco después de un episodio de dolor pancreatogénico, ya que de lo contrario los riñones la excretan rápidamente .

La α-amilasa salival se ha utilizado como biomarcador de estrés [ 10 ] [ 11 ] y como marcador sustituto de la actividad del sistema nervioso simpático (SNS) [ 12 ] que no requiere extracción de sangre.

Interpretación

Se han encontrado niveles plasmáticos elevados en humanos en:

Los niveles totales de amilasa superiores a 10 veces el límite superior de la normalidad (LSN) sugieren pancreatitis. De 5 a 10 veces el LSN pueden indicar íleo , enfermedad duodenal o insuficiencia renal, y las elevaciones menores se observan comúnmente en enfermedades de las glándulas salivales.

Genes

En grano

La actividad de la α-amilasa en el grano se mide, por ejemplo, mediante el índice de caída de Hagberg-Perten , una prueba para evaluar los daños por brotación, [ 13 ] o el método de Phadebas . Se presenta en el trigo . [ 14 ]

Uso industrial

La α-amilasa se utiliza en la producción de etanol para descomponer los almidones de los cereales en azúcares fermentables.

El primer paso en la producción de jarabe de maíz de alta fructosa es el tratamiento del almidón de maíz con α-amilasa, que escinde los largos polímeros de almidón en cadenas más cortas de oligosacáridos .

Una α-amilasa llamada "Termamyl", obtenida de Bacillus licheniformis , también se utiliza en algunos detergentes, especialmente en los lavavajillas y en los detergentes para eliminar el almidón. [ 15 ]

Consulte la sección sobre amilasa para obtener más información sobre los usos de la familia de las amilasas en general.

Potencial para uso médico

La α-amilasa ha demostrado eficacia en la degradación de biopelículas bacterianas polimicrobianas mediante la hidrólisis de los enlaces glucosídicos α(1→4) dentro de los exopolisacáridos estructurales de la matriz de la sustancia polimérica extracelular (EPS). [ 16 ] [ 17 ]

Relevancia para la salud y las enfermedades

  • Diabetes : Los inhibidores de la α-glucosidasa y la α-amilasa se encuentran en varias plantas/hierbas crudas como la canela [ 18 ] y bacterias que contienen acarbosa [ 19 ]. Se utilizan como fármacos antidiabéticos. La ingesta de una dosis única antes de una comida que contenga carbohidratos complejos suprime claramente el pico de glucosa y puede disminuir la hiperglucemia posprandial (superior a 140 mg/dL; >7,8 mmol/L) en pacientes con diabetes tipo II. [ 18 ]

Inhibición por amortiguación

Se ha informado que la molécula de tris inhibe varias α-amilasas bacterianas, [ 20 ] [ 21 ] por lo que no deben usarse en tampón tris.

Determinación

Existen varios métodos para determinar la actividad de la α-amilasa, y las distintas industrias suelen utilizar métodos diferentes. La prueba de almidón-yodo, una evolución de la prueba de yodo , se basa en el cambio de color, ya que la α-amilasa degrada el almidón, y se utiliza comúnmente en diversas aplicaciones. Una prueba similar, pero de producción industrial, es la prueba de amilasa Phadebas , que se utiliza como prueba cualitativa y cuantitativa en muchas industrias, como la de detergentes, diversos alimentos a base de harina, cereales y malta, y en biología forense.

Se describe una microdeterminación colorimétrica modificada de la amilasa en la que la digestión del almidón se mide por la disminución del color del almidón-yodo. [ 22 ]

Arquitectura de dominio

Las α-amilasas contienen varios dominios proteicos distintos. El dominio catalítico tiene una estructura que consiste en un barril α/β de ocho hebras que contiene el sitio activo, interrumpido por un dominio de unión al calcio de ~70 aminoácidos que sobresale entre la hebra β 3 y la hélice α 3, y un dominio de barril β de llave griega carboxilo-terminal . [ 23 ] Varias α-amilasas contienen un dominio de lámina β, generalmente en el extremo C. Este dominio está organizado como una lámina β antiparalela de cinco hebras. [ 24 ] [ 25 ] Varias α-amilasas contienen un dominio totalmente β, generalmente en el extremo C. [ 26 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (mayo de 1996). "Estructura de la α-amilasa salival humana a una resolución de 1,6 Å: implicaciones para su función en la cavidad oral" . Acta Crystallographica D. 52 ( Pt 3): 435–46 . Bibcode : 1996AcCrD..52..435R . doi : 10.1107/S0907444995014119 . PMID 15299664 . 
  2. ↑ Kierulf P. "Amilasa" . Tienda Medisinské Leksikon . Tienda Norske Leksikon . Consultado el 24 de enero de 2021 .
  3. ^ Voet D, Voet JG (2005). Bioquimia (2ª ed.). Bruselas: De Boeck. pag. 1583.  
  4. ^ Berzelius, Jöns Jacob (1833). Traité de chimie: Chimie orgánique (en francés). vol. 7. Traducido por la Sra. Esslinger. París, Francia: Firmin Didot. pag. 156.  
  5. ↑ Fried M, Abramson S, Meyer JH (octubre de 1987). " Paso de la amilasa salival a través del estómago en humanos". Digestive Diseases and Sciences . 32 (10): 1097–103 . doi : 10.1007/bf01300195 . PMID 3652896. S2CID 24845837 .  
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  7. ↑ "Amilasa, Alfa – Manual de Enzimas Worthington" . worthington-biochem.com . Archivado del original el 14 de octubre de 2016.
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  9. 1 2 Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, Lee AS, Fiegler H, Redon R, Werner J, Villanea FA, Mountain JL, Misra R, Carter NP, Lee C, Stone AC (octubre de 2007). "Dieta y evolución de la variación del número de copias del gen de la amilasa humana" . Nature Genetics . 39 (10): 1256– 60. doi : 10.1038/ng2123 . PMC 2377015. PMID 17828263 .  
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