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Las modificaciones postraduccionales ( MPT ) son procesos covalentes de cambio de proteínas tras su síntesis y liberación de los ribosomas . Las MPT son eventos de edición reversibles que se utilizan y llevan a cabo en el proceso general de regulación postraduccional : el control de los niveles de proteína activa; un evento irreversible es la proteólisis (degradación de proteínas). Las MPT permiten que la función de la proteína se diversifique y se extienda más allá de los dictados de la transcripción . [ 1 ] A fecha de 2023, se conocen más de 650 tipos de MPT. [ 2 ] Las MPT también son procesos procariotas . [ 3 ]
Las modificaciones postraduccionales (PTM) pueden involucrar enzimas o ocurrir espontáneamente. Las proteínas se crean mediante ribosomas, que traducen el ARNm en cadenas polipeptídicas , las cuales pueden modificarse para formar la proteína madura, la cual es liberada del ribosoma. Las PTM son componentes importantes en la señalización celular , como por ejemplo cuando las prohormonas se convierten en hormonas .
Las modificaciones postraduccionales pueden ocurrir en las cadenas laterales de los aminoácidos o en los extremos C o N de la proteína . [ 4 ] Pueden expandir el conjunto químico de los 22 aminoácidos cambiando un grupo funcional existente o agregando uno nuevo como el fosfato. La fosforilación es altamente efectiva para controlar la actividad enzimática y es el cambio más común después de la traducción. [ 5 ] Muchas proteínas eucariotas y procariotas también tienen moléculas de carbohidratos unidas a ellas en un proceso llamado glicosilación , que puede promover el plegamiento de la proteína y mejorar la estabilidad, además de cumplir funciones reguladoras. La unión de moléculas lipídicas , conocida como lipidación , a menudo se dirige a una proteína o parte de una proteína unida a la membrana celular .
Otras formas de modificación postraduccional consisten en la ruptura de enlaces peptídicos , como en el procesamiento de un propéptido a una forma madura o en la eliminación del residuo de metionina iniciador . La formación de enlaces disulfuro a partir de residuos de cisteína también puede denominarse modificación postraduccional. [ 6 ] Por ejemplo, la hormona peptídica insulina se corta dos veces después de que se forman los enlaces disulfuro, y se elimina un propéptido del medio de la cadena; la proteína resultante consta de dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro.
Algunos tipos de modificación postraduccional son consecuencia del estrés oxidativo . La carbonilación es un ejemplo que dirige la proteína modificada hacia la degradación y puede resultar en la formación de agregados proteicos. [ 7 ] [ 8 ] Las modificaciones específicas de aminoácidos pueden usarse como biomarcadores que indican daño oxidativo. [ 9 ] Las PTM y los iones metálicos desempeñan un papel crucial y recíproco en la regulación de la función proteica, influyendo en procesos celulares como la transducción de señales y la expresión génica, con interacciones desreguladas implicadas en enfermedades como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. [ 10 ]
Los sitios que suelen sufrir modificaciones postraduccionales son aquellos que poseen un grupo funcional que puede actuar como nucleófilo en la reacción: los grupos hidroxilo de la serina , treonina y tirosina ; las formas amina de la lisina , arginina e histidina ; el anión tiolato de la cisteína ; los carboxilatos del aspartato y el glutamato ; y los extremos N y C. Además, aunque la amida de la asparagina es un nucleófilo débil, puede servir como punto de unión para los glicanos . Modificaciones menos frecuentes pueden ocurrir en las metioninas oxidadas y en algunos grupos metileno de las cadenas laterales. [ 11 ]
La modificación postraduccional de las proteínas puede detectarse experimentalmente mediante diversas técnicas, como la espectrometría de masas , la transferencia Eastern y la transferencia Western .
Modificaciones postraduccionales que implican la adición de grupos funcionales
Adición mediante una enzima in vivo
Grupos hidrofóbicos para la localización en la membrana
- miristoilación (un tipo de acilación ), unión de miristato , un ácido saturado C14
- palmitoilación (un tipo de acilación), unión de palmitato , un ácido saturado C16
- isoprenilación o prenilación , la adición de un grupo isoprenoide (por ejemplo, farnesol y geranilgeraniol )
- glicosilfosfatidilinositol (GPI) , formación de un anclaje mediante un enlace amida a la cola C-terminal.
Cofactores para una mayor actividad enzimática
- lipoilación (un tipo de acilación), unión de un grupo funcional lipoato (C8 ) .
- La porción de flavina ( mononucleótido de flavina (FMN) o dinucleótido de flavina y adenina (FAD)) puede unirse covalentemente.
- Unión del hemo C mediante enlaces tioéter con cisteínas
- fosfopanteteinilación , la adición de una fracción 4'-fosfopanteteinilo de la coenzima A , como en la biosíntesis de ácidos grasos, policétidos, péptidos no ribosomales y leucina.
- Formación de la base de Schiff de retinilideno
Modificaciones de los factores de traducción
- Formación de diftamida (en una histidina presente en eEF2 )
- unión de etanolamina fosfoglicerol (en glutamato encontrado en eEF1α ) [ 12 ]
- Formación de hipusina (en la lisina conservada de eIF5A (eucariota) y aIF5A (arqueal))
- Adición de beta-lisina en una lisina conservada del factor de elongación P (EFP) en la mayoría de las bacterias. [ 13 ] EFP es un homólogo de eIF5A (eucariota) y aIF5A (arqueal) (ver más arriba).
Grupos químicos más pequeños
- acilación , por ejemplo, O -acilación ( ésteres ), N- acilación ( amidas ), S -acilación ( tioésteres )
- acetilación , la adición de un grupo acetilo , ya sea en el extremo N de la proteína o en los residuos de lisina . [ 14 ] El proceso inverso se denomina desacetilación .
- formilación
- alquilación , la adición de un grupo alquilo , por ejemplo metilo , etilo
- La metilación es la adición de un grupo metilo , generalmente a los residuos de lisina o arginina . El proceso inverso se denomina desmetilación .
- Amidación en el extremo C-terminal. Se forma por disociación oxidativa de un residuo de glicina en el extremo C-terminal. [ 15 ]
- monoaminilación , adición de monoaminas a residuos de glutamina mediante transamidación [ 16 ]
- dopaminilación , la adición de dopamina a los residuos de glutamina mediante transamidación.
- histaminilación , la adición de histamina a los residuos de glutamina mediante transamidación.
- serotonilación , la adición de serotonina a los residuos de glutamina mediante transamidación.
- monoaminilación , adición de monoaminas a residuos de glutamina mediante transamidación [ 16 ]
- formación de enlaces amida
- adición de aminoácidos
- arginilación , una adición mediada por ARNt
- Poliglutamilación , unión covalente de residuos de ácido glutámico al extremo N-terminal de la tubulina y otras proteínas. [ 17 ] (Véase tubulina poliglutamilasa )
- Poliglicilación , unión covalente de entre uno y más de 40 residuos de glicina a la cola C-terminal de la tubulina.
- adición de aminoácidos
- butirilación
- γ-carboxilación dependiente de la vitamina K [ 18 ]
- La glicosilación es la adición de un grupo glicosilo a la arginina , asparagina , cisteína , hidroxilisina , serina , treonina , tirosina o triptófano , lo que da como resultado una glicoproteína . Se diferencia de la glicación , que se considera una unión no enzimática de azúcares.
- paucimanosilación , adición de glicanos simples, que contienen principalmente manosa y N-acetilglucosamina (GlcNAc), a residuos de asparagina.
- O -GlcNAc , adición de N -acetilglucosamina a residuos de serina o treonina en un enlace β-glucosídico.
- Polisialilación, adición de ácido polisialico (PSA) a la molécula de adhesión celular neural (NCAM).
- Hidroxilación : adición de un átomo de oxígeno a la cadena lateral de un residuo de Pro o Lys.
- yodación : adición de un átomo de yodo al anillo aromático de un residuo de tirosina (por ejemplo, en la tiroglobulina ).
- adición de nucleótidos como la ADP-ribosilación
- persulfidación , la adición de un grupo sulfhidrilo a un grupo tiol de un residuo de cisteína para formar un hidropersulfuro.
- formación de éster de fosfato ( enlazado a O ) o fosforamidato ( enlazado a N )
- fosforilación , la adición de un grupo fosfato , generalmente a serina , treonina y tirosina ( unión O ), o histidina ( unión N ).
- adenililación , la adición de un grupo adenililo , generalmente a la tirosina ( unión O ), o a la histidina y la lisina ( unión N ).
- uridililación, la adición de un grupo uridililo (es decir, monofosfato de uridina (UMP)), generalmente a la tirosina
- propionilación
- formación de piroglutamato
- S -glutationilación
- S- nitrosilación
- S -sulfenilación, adición covalente reversible de un átomo de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína para formar un ácido sulfénico [ 19 ].
- S -sulfinilación, adición covalente normalmente irreversible de dos átomos de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína para formar un ácido sulfínico [ 19 ].
- La S -sulfonilación, adición covalente normalmente irreversible de tres átomos de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína , da como resultado la formación de un residuo de ácido cisteico [ 19 ].
- sulfatación , la adición de un grupo sulfato a una tirosina .
Modificaciones no enzimáticas in vivo
Ejemplos de PTM no enzimáticas son la glicación, la glicoxidación, la nitrosilación, la oxidación, la succinación y la lipoxidación. [ 20 ]
- carbamilación la adición de ácido isociánico al extremo N-terminal de una proteína o a la cadena lateral de Lys. [ 21 ]
- carbonilación: adición de monóxido de carbono a otros compuestos orgánicos/inorgánicos.
- glicación , la adición de una molécula de azúcar a una proteína sin la acción controladora de una enzima.
- glutarilación , la adición de un grupo glutarilo a los residuos de lisina [ 22 ]
- malonilación , la adición de un grupo malonilo a los residuos de lisina [ 23 ]
- metilmalonilación , la adición de un grupo metilmalonilo a los residuos de lisina [ 24 ]
- formación espontánea de enlaces isopeptídicos , entre lisina y ácido aspártico o asparagina, como se encuentra en muchas proteínas de superficie de bacterias Gram positivas . [ 25 ]
- succinilación , adición de un grupo succinilo a la lisina [ 26 ]
Adiciones no enzimáticas in vitro
- Biotinilación : unión covalente de una molécula de biotina mediante un reactivo de biotinilación, generalmente con el fin de marcar una proteína.
- Carbamilación: adición de ácido isociánico al extremo N-terminal de una proteína o a la cadena lateral de residuos de Lys o Cys, generalmente como resultado de la exposición a soluciones de urea. [ 27 ]
- Oxidación: adición de uno o más átomos de oxígeno a una cadena lateral susceptible, principalmente de residuos de Met, Trp, His o Cys. Formación de enlaces disulfuro entre residuos de Cys.
- Pegilación : unión covalente de polietilenglicol (PEG) mediante un reactivo de pegilación, generalmente al extremo N-terminal o a las cadenas laterales de los residuos de lisina. La pegilación se utiliza para mejorar la eficacia de los fármacos proteicos.
Conjugación con otras proteínas o péptidos
- ubiquitinación , la unión covalente a la proteína ubiquitina.
- SUMOilación , el enlace covalente a la proteína SUMO (modificador pequeño relacionado con la ubiquitina) [ 28 ]
- nedilación , el enlace covalente a la proteína Nedd
- ISGilación, el enlace covalente a la proteína ISG15 (gen 15 estimulado por interferón) [ 29 ]
- pupilación , el enlace covalente a la proteína procariota similar a la ubiquitina
Modificación química de los aminoácidos
- citrulinación o deiminación, la conversión de arginina en citrulina [ 30 ]
- desamidación , la conversión de glutamina en ácido glutámico o de asparagina en ácido aspártico.
- la eliminilación , la conversión a un alqueno por beta-eliminación de fosfotreonina y fosfoserina , o deshidratación de treonina y serina [ 31 ]
Cambios estructurales
- puentes disulfuro , el enlace covalente de dos aminoácidos de cisteína
- puentes lisina-cisteína , el enlace covalente de 1 lisina y 1 o 2 residuos de cisteína a través de un átomo de oxígeno (puentes NOS y SONOS) [ 32 ]
- escisión proteolítica , escisión de una proteína en un enlace peptídico.
- formación de isoaspartato , mediante la ciclación de residuos de aminoácidos de asparagina o ácido aspártico.
- racemización
- de serina por la proteína-serina epimerasa
- de alanina en la dermorfina , un péptido opioide de rana
- de metionina en deltorphina , también un péptido opioide de rana
- empalme de proteínas , eliminación autocatalítica de inteínas análoga al procesamiento del ARNm.
Estadística
PTM comunes por frecuencia
En 2011, se recopilaron estadísticas de cada modificación postraduccional detectada experimentalmente y presuntamente utilizando información de todo el proteoma de la base de datos Swiss-Prot. [ 33 ] Las 10 modificaciones más comunes encontradas experimentalmente fueron las siguientes: [ 34 ]
Modificaciones postraduccionales comunes por residuo
A continuación se muestran algunas modificaciones postraduccionales comunes en residuos de aminoácidos específicos. Las modificaciones ocurren en la cadena lateral, a menos que se indique lo contrario.
Bases de datos y herramientas
Las secuencias de proteínas contienen motivos secuenciales reconocidos por enzimas modificadoras, los cuales pueden documentarse o predecirse en bases de datos de modificaciones postraduccionales (PTM). Dado el gran número de modificaciones diferentes que se descubren, es necesario documentar este tipo de información en bases de datos. La información sobre PTM puede recopilarse mediante métodos experimentales o predecirse a partir de datos de alta calidad, curados manualmente. Se han creado numerosas bases de datos, a menudo centradas en grupos taxonómicos específicos (por ejemplo, proteínas humanas) u otras características.
Lista de recursos
- PhosphoSitePlus [ 36 ] – Una base de datos con información y herramientas completas para el estudio de la modificación postraduccional de proteínas de mamíferos.
- ProteomeScout [ 37 ] – Una base de datos de proteínas y modificaciones postraduccionales experimentalmente
- Base de datos de referencia de proteínas humanas [ 37 ] : una base de datos para diferentes modificaciones y para comprender diferentes proteínas, su clase y función/proceso relacionado con proteínas causantes de enfermedades.
- PROSITE [ 38 ] – Una base de datos de patrones de consenso para muchos tipos de PTM, incluidos los sitios
- RESID [ 39 ] – Una base de datos que consta de una colección de anotaciones y estructuras para PTM.
- iPTMnet [ 40 ] – Una base de datos que integra información PTM de varias bases de conocimiento y resultados de minería de texto.
- dbPTM [ 35 ] – Una base de datos que muestra diferentes PTM e información sobre sus componentes/estructuras químicas y una frecuencia para el sitio modificado de aminoácidos
- Uniprot contiene información sobre modificaciones postraduccionales, aunque puede que sea menos completa que la que se encuentra en bases de datos más especializadas.
Efecto de las PTM en la función de las proteínas y los procesos fisiológicos. [ 41 ] - La base de datos O -GlcNAc [ 42 ] [ 43 ] - Una base de datos curada para la O-GlcNAcilación de proteínas y que hace referencia a más de 14 000 entradas de proteínas y 10 000 sitios O -GlcNAc.
Herramientas
Lista de software para la visualización de proteínas y sus modificaciones postraduccionales (PTM).
Ejemplos de casos
- Ruptura y formación de puentes disulfuro durante la producción de insulina.
- Modificaciones postraduccionales de las histonas como regulación de la transcripción : control de la ARN polimerasa por la estructura de la cromatina.
- Modificaciones postraduccionales de la ARN polimerasa II como regulación de la transcripción
- La escisión de las cadenas polipeptídicas es crucial para la especificidad de la lectina [ 47 ].
- Influencia del Ni(II) en la acetilación de la proteína histona H4 [ 10 ]
Véase también
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