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péptidos antimicrobianos

Diversas estructuras de péptidos antimicrobianos Los péptidos antimicrobianos ( PAM ), también llamados péptidos de defensa del huésped ( PDH ), forman parte de la respuesta inm...

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Diversas estructuras de péptidos antimicrobianos

Los péptidos antimicrobianos ( PAM ), también llamados péptidos de defensa del huésped ( PDH ), forman parte de la respuesta inmune innata presente en todas las clases de vida. Existen diferencias fundamentales entre las células procariotas y eucariotas que pueden representar dianas para los péptidos antimicrobianos . Estos péptidos son antimicrobianos potentes de amplio espectro que demuestran potencial como nuevos agentes terapéuticos. Se ha demostrado que los péptidos antimicrobianos eliminan bacterias Gram negativas y Gram positivas , [ 1 ] virus con envoltura, hongos e incluso células transformadas o cancerosas. [ 2 ] A diferencia de la mayoría de los antibióticos convencionales, parece que los péptidos antimicrobianos frecuentemente desestabilizan las membranas biológicas , pueden formar canales transmembrana y también pueden tener la capacidad de mejorar la inmunidad al funcionar como inmunomoduladores .

Estructura

Péptidos antimicrobianos de animales, plantas y hongos, organizados según su contenido de estructura secundaria. El tamaño del círculo indica el peso molecular total de cada péptido.

Los péptidos antimicrobianos son un grupo único y diverso de moléculas, que se dividen en subgrupos según su composición de aminoácidos y estructura. [ 3 ] Los péptidos antimicrobianos generalmente tienen entre 12 y 50 aminoácidos. Estos péptidos incluyen dos o más residuos con carga positiva proporcionados por arginina , lisina o, en ambientes ácidos, histidina , y una gran proporción (generalmente >50%) de residuos hidrofóbicos. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Las estructuras secundarias de estas moléculas siguen 4 temas, que incluyen i) α-helicoidal , ii) β-hebrada debido a la presencia de 2 o más enlaces disulfuro , iii) β-horquilla o bucle debido a la presencia de un solo enlace disulfuro y/o ciclación de la cadena peptídica, y iv) extendida. [ 7 ] Muchos de estos péptidos no tienen estructura definida en solución libre y se pliegan en su configuración final al incorporarse a las membranas biológicas. Los péptidos contienen residuos de aminoácidos hidrofílicos alineados a lo largo de un lado y residuos de aminoácidos hidrofóbicos alineados a lo largo del lado opuesto de una molécula helicoidal. [ 3 ] Esta anfipaticidad de los péptidos antimicrobianos les permite incorporarse a la bicapa lipídica de la membrana. La capacidad de asociarse con membranas es una característica definitoria de los péptidos antimicrobianos, [ 8 ] [ 9 ] aunque la permeabilización de la membrana no es necesaria. Estos péptidos presentan diversas actividades antimicrobianas, desde la permeabilización de la membrana hasta la acción sobre una variedad de dianas citoplasmáticas.

Actividades

Mecanismos de acción de los péptidos antimicrobianos

Los modos de acción mediante los cuales los péptidos antimicrobianos matan microbios son variados, [ 10 ] y pueden diferir para diferentes especies bacterianas. [ 11 ] Algunos péptidos antimicrobianos matan tanto bacterias como hongos, por ejemplo, la psoriasina mata E. coli y varios hongos filamentosos. [ 12 ] La membrana citoplasmática es un objetivo frecuente, pero los péptidos también pueden interferir con la síntesis de ADN y proteínas , el plegamiento de proteínas y la síntesis de la pared celular. [ 10 ] [ 13 ] El contacto inicial entre el péptido y el organismo objetivo es electrostático, ya que la mayoría de las superficies bacterianas son aniónicas o hidrofóbicas, como en el péptido antimicrobiano Piscidina. Su composición de aminoácidos, anfipaticidad, carga catiónica y tamaño les permiten unirse e insertarse en las bicapas de la membrana para formar poros mediante mecanismos de "duela de barril", "alfombra" o "poro toroidal". Alternativamente, pueden penetrar en la célula para unirse a moléculas intracelulares que son cruciales para la vida celular. [ 14 ] Los modelos de unión intracelular incluyen la inhibición de la síntesis de la pared celular, la alteración de la membrana citoplasmática, la activación de la autolisina, la inhibición de la síntesis de ADN, ARN y proteínas, y la inhibición de ciertas enzimas. En muchos casos, se desconoce el mecanismo exacto de muerte. Una técnica emergente para el estudio de dichos mecanismos es la interferometría de polarización dual . [ 15 ] [ 16 ] A diferencia de muchos antibióticos convencionales, estos péptidos parecen ser bactericidas [ 2 ] en lugar de bacteriostáticos . En general, la actividad antimicrobiana de estos péptidos se determina midiendo la concentración mínima inhibitoria (CMI), que es la concentración más baja del fármaco que inhibe el crecimiento bacteriano. [ 17 ]

Los AMP pueden poseer múltiples actividades, incluyendo actividad antibacteriana contra bacterias grampositivas y gramnegativas, antifúngica, antiviral, antiparasitaria y anticancerígena. Un análisis funcional exhaustivo de los AMP indica que, entre todas sus actividades, la anfipaticidad y la carga, dos propiedades principales, son las que mejor distinguen a los AMP con y sin actividad antibacteriana contra bacterias gramnegativas. [ 18 ] Esto implica que los AMP con actividad antibacteriana contra bacterias gramnegativas podrían preferir, o incluso requerir, una fuerte anfipaticidad y una carga positiva neta.

Inmunomodulación

Además de eliminar bacterias directamente, se ha demostrado que poseen diversas funciones inmunomoduladoras que pueden estar implicadas en la eliminación de la infección, incluyendo la capacidad de alterar la expresión génica del huésped, actuar como quimiocinas y/o inducir la producción de quimiocinas , inhibir la producción de citocinas proinflamatorias inducida por lipopolisacáridos , promover la cicatrización de heridas y modular las respuestas de las células dendríticas y las células de la respuesta inmune adaptativa. Los modelos animales indican que los péptidos de defensa del huésped son cruciales tanto para la prevención como para la eliminación de la infección. Parece que muchos péptidos inicialmente aislados y denominados "péptidos antimicrobianos" han demostrado tener funciones alternativas más significativas in vivo (por ejemplo, la hepcidina [ 19 ] ). La dusquetida, por ejemplo, es un inmunomodulador que actúa a través de p62, una proteína implicada en la señalización de la infección mediada por receptores tipo Toll. El péptido está siendo examinado en un ensayo clínico de fase III por Soligenix (SGNX) para determinar si puede ayudar a reparar el daño inducido por radiación en la mucosa oral que se produce durante la radioterapia para el cáncer de cabeza y cuello. [ 20 ]

Mecanismos de acción

Imágenes de microscopía electrónica de barrido (aumento de 50 000X) que muestran la acción de un péptido antimicrobiano experimental (NN2_0050) sobre la membrana celular de E. coli (K12 MG1655).ARRIBA: Membranas celulares intactas en el grupo de control. ABAJO: Membranas celulares dañadas y fuga del cromosoma bacteriano (verde) en el grupo tratado.

Los péptidos antimicrobianos generalmente tienen una carga positiva neta, lo que les permite interactuar con las moléculas cargadas negativamente expuestas en las superficies de bacterias y células cancerosas, como la fosfatidilserina fosfolipídica, las mucinas O-glicosiladas, los gangliósidos sialilados y los sulfatos de heparina. El mecanismo de acción de estos péptidos varía ampliamente, pero se puede simplificar en dos categorías: péptidos antimicrobianos membranolíticos y no membranolíticos. [ 21 ] La alteración de las membranas por péptidos antimicrobianos membranolíticos se puede describir mediante cuatro modelos: [ 21 ]

  • Modelo de duelas de barril: Este modelo propone que los péptidos antimicrobianos (AMP) interactúan con la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana para formar canales transmembrana o "duelas de barril". Se cree que estos canales alteran la integridad de la membrana, lo que provoca la muerte del microorganismo.
  • Modelo de la alfombra: Este modelo propone que los péptidos antimicrobianos (AMP) se adsorben en la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana, formando una capa densa que provoca la permeabilización de la membrana. Según este modelo, el AMP actúa como una "alfombra" que cubre la superficie celular, impidiendo que el microorganismo funcione correctamente.
  • Modelo toroidal: Este modelo propone que los péptidos antimicrobianos (AMP) interactúan con la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana para formar estructuras toroidales. Se cree que estas estructuras desprenden secciones de la membrana y dan lugar a la formación de vesículas. Se considera que este proceso altera la integridad de la membrana y provoca la muerte del microorganismo.
  • Modelo de poro toroidal desordenado: Según este modelo, los péptidos antimicrobianos (AMP) desordenados se enrollan alrededor de la bicapa lipídica y crean un poro, lo que altera la integridad de la membrana y provoca la muerte del microorganismo. A diferencia del modelo toroidal, que sugiere que el AMP crea una estructura toroidal estable, el modelo de poro toroidal desordenado sugiere que el AMP es flexible y no forma una estructura toroidal estable. El complejo péptido-lípido-poro se vuelve intrínsecamente desordenado , con una orientación del péptido poco definida. [ 22 ]
Representación esquemática de los mecanismos de acción de los AMP al alterar las membranas. [ 23 ]

Se han utilizado varios métodos para determinar los mecanismos de actividad de los péptidos antimicrobianos. [ 11 ] [ 14 ] En particular, los estudios de RMN de estado sólido han proporcionado una explicación a nivel atómico de la disrupción de la membrana por péptidos antimicrobianos. [ 24 ] [ 25 ] En años más recientes, la cristalografía de rayos X se ha utilizado para delinear con detalle atómico cómo la familia de defensinas vegetales rompe las membranas al identificar fosfolípidos clave en las membranas celulares del patógeno. [ 26 ] [ 27 ] Se ha pensado que las defensinas humanas actúan a través de un mecanismo similar, dirigiéndose a los lípidos de la membrana celular como parte de su función. De hecho, se ha demostrado que la beta-defensina 2 humana mata al hongo patógeno Candida albicans a través de interacciones con fosfolípidos específicos. [ 28 ] Desde el punto de vista computacional, las simulaciones de dinámica molecular pueden proporcionar información detallada sobre la estructura y la dinámica de las interacciones péptido-membrana, incluyendo la orientación, la conformación y la inserción del péptido en la membrana, así como las interacciones específicas del péptido con lípidos, iones y disolvente. [ 29 ]

Investigación y uso terapéutico

Los péptidos antimicrobianos se han utilizado como agentes terapéuticos; su uso generalmente se limita a la administración intravenosa o a las aplicaciones tópicas debido a su corta vida media. A enero de 2018, los siguientes péptidos antimicrobianos estaban en uso clínico: [ 30 ]

Actividad más allá de las funciones antibacterianas

Se ha observado que los AMP tienen funciones distintas a la eliminación de bacterias y hongos. Estas actividades incluyen efectos antivirales [ 31 ] , pero también funciones en la defensa del huésped, como funciones anticancerígenas y funciones en neurología [ 32 ] . Esto ha llevado a un movimiento para renombrar los AMP como "péptidos de defensa del huésped" para abarcar el amplio espectro de actividades que pueden tener [ 33 ] .

Propiedades anticancerígenas

Algunas cecropinas (por ejemplo, cecropina A y cecropina B) tienen propiedades anticancerígenas y se denominan péptidos anticancerígenos (PAC). [ 34 ] : 3 Se han estudiado los PAC híbridos basados ​​en la cecropina A por sus propiedades anticancerígenas. [ 34 ] : 7.1 La defensina de la mosca de la fruta previene el crecimiento tumoral, y se sospecha que se une a las células tumorales debido a modificaciones de la membrana celular comunes a la mayoría de las células cancerosas, como la exposición de fosfatidilserina . [ 35 ]

Propiedades antibiopelícula

La cecropina A puede destruir células de E. coli uropatógena (UPEC) planctónicas y sésiles formadoras de biopelículas , ya sea sola o en combinación con el antibiótico ácido nalidíxico , eliminando sinérgicamente la infección in vivo (en el insecto huésped Galleria mellonella ) sin citotoxicidad fuera de objetivo. El mecanismo de acción multiobjetivo implica la permeabilización de la membrana externa seguida de la disrupción de la biopelícula desencadenada por la inhibición de la actividad de la bomba de eflujo y las interacciones con ácidos nucleicos extracelulares e intracelulares. [ 36 ]

Otras investigaciones

Recientemente se han realizado algunas investigaciones para identificar posibles péptidos antimicrobianos de procariotas, [ 37 ] organismos acuáticos como peces, [ 38 ] [ 39 ] y mariscos, [ 40 ] y monotremas como equidnas. [ 41 ] [ 42 ]

Selectividad

En la competencia entre las células bacterianas y las células del huésped con los péptidos antimicrobianos, estos últimos interactuarán preferentemente con las células bacterianas en lugar de las células de mamíferos, lo que les permite matar microorganismos sin ser significativamente tóxicos para las células de mamíferos. [ 43 ]

En lo que respecta a las células cancerosas , estas también secretan péptidos antimicrobianos humanos, incluida la defensina , y en algunos casos, se ha informado que son más resistentes que las células normales circundantes. Por lo tanto, no podemos concluir que la selectividad sea siempre alta contra las células cancerosas. [ 44 ] [ 45 ]

Factores

Existen algunos factores estrechamente relacionados con la selectividad de los péptidos antimicrobianos, entre los cuales la propiedad catiónica es la que más contribuye. Dado que la superficie de las membranas bacterianas tiene una carga más negativa que las células de mamíferos, los péptidos antimicrobianos mostrarán diferentes afinidades hacia las membranas bacterianas y las membranas de las células de mamíferos. [ 46 ]

Además, existen otros factores que influyen en la selectividad. Es bien sabido que el colesterol se distribuye ampliamente en las membranas celulares de los mamíferos como agente estabilizador, pero está ausente en las membranas bacterianas (excepto cuando es secuestrado por H. pylori ); [ 47 ] y la presencia de estos colesteroles generalmente reduce la actividad de los péptidos antimicrobianos, ya sea por la estabilización de la bicapa lipídica o por interacciones entre el colesterol y el péptido. Por lo tanto, el colesterol en las células de los mamíferos las protege del ataque de los péptidos antimicrobianos. [ 48 ]

Además, se sabe que el potencial transmembrana afecta las interacciones péptido-lípido. [ 49 ] Existe un potencial transmembrana negativo interno desde la capa externa hasta la capa interna de las membranas celulares, y este potencial transmembrana negativo interno facilita la permeabilización de la membrana, probablemente al facilitar la inserción de péptidos con carga positiva en las membranas. En comparación, el potencial transmembrana de las células bacterianas es más negativo que el de las células de mamíferos normales, por lo que la membrana bacteriana será propensa a ser atacada por péptidos antimicrobianos con carga positiva.

De manera similar, también se cree que el aumento de la fuerza iónica , [ 48 ] que en general reduce la actividad de la mayoría de los péptidos antimicrobianos, contribuye parcialmente a la selectividad de los péptidos antimicrobianos al debilitar las interacciones electrostáticas necesarias para la interacción inicial.

Bases moleculares de la selectividad celular de los péptidos antimicrobianos

Mecanismo

Las membranas celulares de las bacterias son ricas en fosfolípidos ácidos , como el fosfatidilglicerol y la cardiolipina . [ 43 ] [ 50 ]

En contraste, la parte externa de las membranas de plantas y mamíferos está compuesta principalmente de lípidos sin carga neta, ya que la mayoría de los lípidos con grupos de cabeza cargados negativamente se encuentran principalmente secuestrados en la capa interna de las membranas plasmáticas. [ 46 ] Así, en el caso de las células de mamíferos, las superficies externas de las membranas suelen estar formadas por fosfatidilcolina zwitteriónica y esfingomielina , aunque una pequeña porción de las superficies externas de la membrana contiene algunos gangliósidos cargados negativamente . Por lo tanto, la interacción hidrofóbica entre la cara hidrofóbica de los péptidos antimicrobianos anfipáticos y los fosfolípidos zwitteriónicos en la superficie celular de las membranas de las células de mamíferos desempeña un papel fundamental en la formación de la unión péptido-célula. [ 51 ]

La interferometría de polarización dual se ha utilizado in vitro para estudiar y cuantificar la asociación al grupo de cabeza, la inserción en la bicapa, la formación de poros y la eventual disrupción de la membrana. [ 52 ] [ 53 ]

Control

Se ha dedicado mucho esfuerzo al control de la selectividad celular. Por ejemplo, se han realizado intentos para modificar y optimizar los parámetros fisicoquímicos de los péptidos para controlar la selectividad, incluyendo la carga neta, la helicidad , la hidrofobicidad por residuo (H), el momento hidrofóbico (μ) y el ángulo subtendido por la cara de la hélice polar cargada positivamente (Φ). [ 49 ] Se cree que otros mecanismos, como la introducción de D- aminoácidos y aminoácidos fluorados en la fase hidrofóbica, rompen la estructura secundaria y, por lo tanto, reducen la interacción hidrofóbica con las células de mamíferos. También se ha descubierto que la sustitución de Pro→Nlys en péptidos antimicrobianos de giro β que contienen Pro fue una estrategia prometedora para el diseño de nuevos péptidos antimicrobianos pequeños selectivos para células bacterianas con mecanismos de acción intracelulares. [ 54 ] Se ha sugerido que la unión directa de magainina a la superficie del sustrato disminuyó la unión celular no específica y condujo a un límite de detección mejorado para células bacterianas como Salmonella y E. coli . [ 55 ]

Resistencia bacteriana

Las bacterias utilizan diversas estrategias de resistencia para evitar la acción letal de los péptidos antimicrobianos. [ 14 ] [ 13 ]

  • Algunos microorganismos alteran las cargas superficiales netas. Staphylococcus aureus transporta D-alanina del citoplasma al ácido teicoico superficial, lo que reduce la carga negativa neta mediante la introducción de grupos amino básicos. [ 56 ] S. aureus también modifica sus membranas aniónicas a través de MprF con L-lisina, aumentando la carga neta positiva. [ 56 ]
  • La interacción de los péptidos antimicrobianos con las dianas de membrana puede verse limitada por el polisacárido capsular de Klebsiella pneumoniae . [ 57 ]
  • Las especies de Salmonella reducen la fluidez de su membrana externa al aumentar las interacciones hidrofóbicas entre un mayor número de colas acilo del lípido A mediante la adición de miristato al lípido A con 2-hidroximiristato y la formación de lípido A heptaacilado mediante la adición de palmitato. Se cree que el aumento del momento hidrofóbico retarda o anula la inserción de péptidos antimicrobianos y la formación de poros. Los residuos sufren alteraciones en las proteínas de membrana. En algunas bacterias Gram negativas, la alteración en la producción de proteínas de la membrana externa se correlaciona con la resistencia a la acción bactericida de los péptidos antimicrobianos. [ 58 ]
  • Haemophilus influenzae no tipificable transporta los AMP al interior de la célula, donde se degradan. Además, H. influenzae remodela sus membranas para simular que la bacteria ya ha sido atacada con éxito por los AMP, protegiéndola así de ser atacada por más AMP. [ 59 ]
  • Los transportadores de casete de unión a ATP importan péptidos antimicrobianos y la bomba de eflujo de división celular de resistencia-nodulación los exporta. [ 60 ] Ambos transportadores se han asociado con la resistencia a los péptidos antimicrobianos.
  • Las bacterias producen enzimas proteolíticas que pueden degradar los péptidos antimicrobianos, lo que conduce a su resistencia. [ 61 ]
  • Las vesículas de la membrana externa producidas por bacterias Gram negativas se unen a los péptidos antimicrobianos y los secuestran lejos de las células, protegiéndolas así. [ 62 ] También se sabe que las vesículas de la membrana externa contienen diversas proteasas, peptidasas y otras enzimas líticas, que pueden desempeñar un papel en la degradación de las moléculas de péptidos y ácidos nucleicos extracelulares, las cuales, si llegan a las células bacterianas, pueden ser peligrosas para ellas.
  • La señalización de Cyclic-di-GMP también ha estado involucrada en la regulación de la resistencia a los péptidos antimicrobianos en Pseudomonas aeruginosa [ 63 ].

Si bien estos ejemplos demuestran que la resistencia puede evolucionar de forma natural, existe una creciente preocupación de que el uso de copias farmacéuticas de péptidos antimicrobianos pueda acelerar y aumentar la frecuencia de la resistencia. En algunos casos, la resistencia a estos péptidos, utilizados como fármacos para tratar problemas médicos, puede generar resistencia no solo a la aplicación médica de los péptidos, sino también a su función fisiológica. [ 64 ] [ 65 ]

El enfoque del «caballo de Troya» para resolver este problema aprovecha la necesidad innata de hierro de los patógenos. La introducción de antimicrobianos en el patógeno se logra mediante su unión a sideróforos para su transporte. Si bien el concepto es sencillo, se han requerido décadas de trabajo para superar el difícil obstáculo de transportar antimicrobianos a través de las membranas celulares de los patógenos. Se han revisado las lecciones aprendidas de los éxitos y fracasos de los fármacos conjugados con sideróforos evaluados durante el desarrollo de nuevos agentes mediante el enfoque del «caballo de Troya». [ 66 ]

Ejemplos

Moscas de la fruta infectadas por bacterias productoras de GFP. Las moscas de ojos rojos, que carecen de genes de péptidos antimicrobianos, son susceptibles a la infección, mientras que las moscas de ojos blancos presentan una respuesta inmunitaria de tipo silvestre.

Los péptidos antimicrobianos son producidos por especies de todo el árbol de la vida, entre ellas:

En los últimos años, la investigación se ha intensificado para desarrollar imitaciones artificiales de péptidos antimicrobianos como los SNAPP , en parte debido al costo prohibitivo de producir AMP derivados de la naturaleza. [ 71 ] Un ejemplo de esto es el péptido catiónico facial C18G, que se diseñó a partir del dominio C-terminal del factor IV plaquetario humano. [ 72 ] Actualmente, el péptido antimicrobiano más utilizado es la nisina ; al ser el único péptido antimicrobiano aprobado por la FDA , se usa comúnmente como conservante artificial. [ 73 ]

Bioinformática

Existen varias bases de datos bioinformáticas para catalogar péptidos antimicrobianos.La base de datos de péptidos antimicrobianos ( APD ) es la base de datos original y modelo para péptidos antimicrobianos ( https://aps.unmc.edu ). Basándose en la APD, también se han creado otras bases de datos, como ADAM (A Database of Anti-Microbial peptides), [ 74 ] BioPD (Biologically active Peptide Database), CAMP (Collection of sequences and structures of antimicrobial peptides), [ 75 ] DBAASP (Database of Antimicrobial Activity and Structure of Peptides), DRAMP (Data Repository of Antimicrobial Peptides) Welcome To Dramp Database , [ 76 ] y LAMP (Linking AMPs).

Las bases de datos de péptidos antimicrobianos se pueden dividir en dos categorías según el origen de los péptidos que contienen: bases de datos específicas y bases de datos generales. Estas bases de datos cuentan con diversas herramientas para el análisis y la predicción de péptidos antimicrobianos. Por ejemplo, la APD dispone de una interfaz de cálculo ampliamente utilizada y proporciona enlaces a muchas otras herramientas. CAMP incluye predicción de péptidos antimicrobianos, calculadora de características, búsqueda BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, rueda helicoidal, etc. Además, ADAM permite a los usuarios buscar o explorar las relaciones secuencia-estructura de los péptidos antimicrobianos. Los péptidos antimicrobianos suelen abarcar una amplia gama de categorías, como péptidos antifúngicos, antibacterianos y antituberculosos.

dbAMP : [ 77 ] Proporciona una plataforma en línea para explorar péptidos antimicrobianos con actividades funcionales y propiedades fisicoquímicas en datos de transcriptoma y proteoma. dbAMP es un recurso en línea que aborda varios temas, como anotaciones de péptidos antimicrobianos (AMP), incluyendo información de secuencia, actividades antimicrobianas, modificaciones postraduccionales (PTM), visualización estructural, potencia antimicrobiana, especies objetivo con concentración mínima inhibitoria (MIC), propiedades fisicoquímicas o interacciones AMP-proteína.

Herramientas como PeptideRanker, [ 78 ] PeptideLocator, [ 79 ] y AntiMPmod [ 80 ] [ 81 ] permiten la predicción de péptidos antimicrobianos, mientras que otras se han desarrollado para predecir actividades antifúngicas y antituberculosas. [ 82 ] [ 83 ]

Véase también

Referencias

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  • AntiFP Predicción de péptidos antifúngicos
  • AntiMPmod Predicción del potencial antimicrobiano de péptidos modificados
  • Péptidos catiónicos antimicrobianos en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • AntiTbPred Predicción de péptidos antituberculosos
  • Base de datos de péptidos antimicrobianos archivada el 20 de julio de 2011 en la Wayback Machine del Centro Médico de la Universidad de Nebraska.
  • Servidor de predicción de AMP basado en aprendizaje profundo y escáner de péptidos antimicrobianos
  • Base de datos de péptidos antituberculosos AntiTbPdb
  • BioPD en el Centro de Ciencias de la Salud de la Universidad de Pekín
  • CAMP: Colección de péptidos antimicrobianos en el Instituto Nacional de Investigación en Salud Reproductiva (NIRRH)
  • DBAASP - Base de datos de actividad antimicrobiana y estructura de péptidos]
  • LAMP en la Universidad de Fudan
  • PeptideLocator Predicción de péptidos funcionales, incluidos péptidos antimicrobianos, en una secuencia de proteínas
  • PeptideRanker: predicción de péptidos bioactivos, incluidos los péptidos antimicrobianos.
  • Paquete de Python modlAMP para el trabajo computacional con péptidos antimicrobianos, incluyendo el manejo de secuencias, el diseño, la predicción, el cálculo de descriptores y la representación gráfica.