El dominio de fibronectina tipo III es un dominio proteico conservado evolutivamente que se encuentra ampliamente en proteínas animales. La proteína fibronectina en la que se identificó por primera vez este dominio contiene 16 copias del mismo. El dominio tiene aproximadamente 100 aminoácidos de longitud y posee una estructura de sándwich beta . De los tres dominios de fibronectina, el tipo III es el único que carece de enlaces disulfuro . Los dominios de fibronectina se encuentran en una amplia variedad de proteínas extracelulares. Están ampliamente distribuidos en especies animales, pero también se encuentran esporádicamente en proteínas de levaduras, plantas y bacterias.
Proteínas humanas que contienen este dominio
ABI3BP ; ANKFN1 ; ASTN2 ; AXL ; BOC ; BZRAP1 ; C20orf75 ; CDON ; CHL1 ; CMYA5 ; CNFR ; CNTN1 ; CNTN2 ; CNTN3 ; CNTN4 ; CNTN5 ; CNTN6 ; COL12A1 ; COL14A1 ; COL20A1 ; COL7A1 ; CRLF1 ; CRLF3 ; CSF2RB ; CSF3R ; CCD ; DSCAM ; DSCAML1 ; EBI3 ; EGFLAM ; EPHA1 ; EPHA10 ; EPHA2 ; EPHA3 ; EPHA4 ; EPHA5 ; EPHA6 ; EPHA7 ; EPHA8 ; EPHB1 ; EPHB2 ; EPHB3 ; EPHB4 ; EPHB6 ; EPOR ; FANK1 ; FLRT1 ; FLRT2 ; FLRT3 ; FN1 ; FNDC1 ; FNDC3A ; FNDC3B ; FNDC4 ; FNDC5 ; FNDC7 ; FNDC8 ; FSD1 ; FSD1L ; FSD2 ; GHR ; HCFC1 ; HCFC2 ; HUGO ; IFNGR2 ; IGF1R ; IGSF22 ; IGSF9 ; IGSF9B ; IL4R ; IL11RA ; IL12B ; IL12RB1 ; IL12RB2 ; IL20RB ; IL23R ; IL27RA ; IL31RA ; IL6R ; IL6ST ; IL7R ; INSR ; INSRR ; ITGB4 ; KAL1 ; KALRN ; L1CAM ; LEPR ; LIFR ; LRFN2 ; LRFN3 ; LRFN4 ; LRFN5 ; LRIT1 ; LRRN1 ; LRRN3 ; MERTK ; MID1 ; MID2 ; MPL ; MYBPC1 ; MYBPC2 ; MYBPC3 ; MYBPH ; MYBPHL ; MYLK ; MYOM1 ; MYOM2 ; MYOM3 ; NCAM1 ; NCAM2 ; NEO1 ; NFASC ; NOPE ; NPHS1 ; NRCAM ; OBSCN ; OBSL1 ; OSMR ; PHYHIP ; PHYHIPL ; PRLR ; PRODH2 ; PTPRB ; PTPRC ; PTPRD ; PTPRF ; PTPRG ; PTPRH ; PTPRJ ; PTPRK ; PTPRM ; PTPRO ; PTPRS ; PTPRT ; PTPRU ; PTPRZ1 ; PTPsigma ; PUNC ; RIMBP2 ; ROBO1 ; ROBO2 ; ROBO3 ; ROBO4 ; ROS1 ; SDK1 ; SDK2 ; SNED1 ; SORL1 ; SPEG ; TEK ; TIE1 ; TNC ; TNN ; TNR ; TNXB ; TRIM36 ; TRIM42 ; TRIM46 ; TRIM67 ; TRIM9 ; TTN ; TYRO3 ; UMODL1 ;USH2A ; VASN ; SVA1 ; dJ34F7.1 ; fmi ;
Véase también
- Los monobodies son miméticos de anticuerpos sintéticos diseñados a partir de un dominio de fibronectina tipo III (específicamente, el décimo dominio FN3 de la fibronectina humana). Los monobodies presentan bucles o hebras diversificadas de una superficie plana de lámina beta, que actúan como epítopos de interacción. Se han seleccionado monobodies que se unen a una amplia variedad de moléculas diana, ampliando así el rango potencial de interfaces de unión observadas tanto en anticuerpos naturales como sintéticos.
Referencias
- Bazan JF (septiembre de 1990). "Diseño estructural y evolución molecular de una superfamilia de receptores de citocinas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 ( 18): 6934–8 . Bibcode : 1990PNAS...87.6934B . doi : 10.1073/pnas.87.18.6934 . PMC 54656. PMID 2169613 .
- Little E, Bork P, Doolittle RF (diciembre de 1994). "Rastreo de la propagación de dominios de fibronectina tipo III en glicohidrolasas bacterianas". Journal of Molecular Evolution . 39 (6): 631– 43. Bibcode : 1994JMolE..39..631L . doi : 10.1007/bf00160409 . PMID 7528812. S2CID 11909704 .
- Kornblihtt AR, Umezawa K, Vibe-Pedersen K, Baralle FE (julio de 1985). "Estructura primaria de la fibronectina humana: el empalme diferencial puede generar al menos 10 polipéptidos a partir de un solo gen" . The EMBO Journal . 4 (7): 1755– 9. doi : 10.1002/j.1460-2075.1985.tb03847.x . PMC 554414. PMID 2992939 .
- dominios de proteínas
- Proteínas transmembrana de paso único